1 / 84

ENZIM

ENZIM. Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN UNIVERSITAS AIRLANGGA. REFERENSI

aricin
Download Presentation

ENZIM

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN UNIVERSITAS AIRLANGGA

  2. REFERENSI Harper’s Illustrated Biochemistry. Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes. V.W. Rodwell. 2003. Twenty-Seventh Edition. International Edition. Mcgraw-Hill Companies inc. Lange Medical Publication

  3. PENDAHULUAN DICERNAdalam saluran pencernaan DIMETABOLISMEdalam sel MAKANAN SEL JARINGAN ORGANISME tersusun dari molekul2 REAKSI KIMIA • METABOLISME : • KATABOLISME MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI • ANABOLISME = SINTESIS MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR GLUKOSA  GLIKOGEN

  4. REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium Mempercepat reaksi -  PERLU PEMANASAN PERLU KATALISATOR

  5. Organisme Suhu Tubuh Relatif Konstan Perlu Katalisator Biokatalisator ENZIM

  6. Organisme sel molekul enzim Endoplasmik retikulum ribosom cytoskeleton mitochondrion inti Golgi app. lisosom sitosol peroxisom Sel eukariot

  7. BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan -ENZIM MITOKONDRIAL : Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi -ENZIM RIBOSOMAL : Reaksi biosintesis protein ENZIM INTI : Berkaitan dengan perangkat genetika ENZIM LISOSIM : .Berkaitan dengan proses digestif intrasellular, .Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel -Enzim mikrosomal : . Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid .Metabolisme dan inaktivasi obat LETAK ENZIM dalam SEL

  8. DALAM ORGANISME virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia E. regulator E3 E5 E1 E2 E4 E6 E7 D F A B C E G P • I. BIOKIMIA mempelajari : SUSUNAN KIMIAWI PROSES2 KIMIA • ENZIM : PROTEIN BIOKATALISATOR • ALUR METABOLIK • A = substrat awal • P = produk akhir • B,C,D,E,F,G = senyawa2 antara (intermediates) • E1 searah

  9. LETAK ENZIM DALAM SEL • BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs. • E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI Reaksi oksidasi Energi Rantai respirasi  dalam mitokondria • E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN • KATALISATOR  mempercepat reaksi • IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA • DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL

  10. KATALISATOR INORGANIK H+, OH-, Pt E. aktivasi  - - ENZIM PROTEIN  biokatalisator E aktivasi  BEREAKSI SPESIFIK TIDAK TAHAN PANAS

  11. keadaan awal  pd suhu tertentu Reaksi kimia : A  P Lab kimia : dipanasi di + katalisator Sistem biologis : - suhu konstan - + Enzim A+B C+D ΔG = 0  seimbang ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik KESIMPULAN : - KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI - ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH BANYAK

  12. Laktase • Ea = ENERGI AKTIVASI • JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI • MENGATASI HAMBATAN ENERGI • ΔG :PERUBAHAN ENERGI BEBAS  TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR • ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya : SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS CONTOH : • LAKTOSA GLUKOSA + GALAKTOSA • Heksokinase : - GLUKOSA - HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA • DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA Km

  13. KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM • NAMA ENZIM • DULU  SEDERHANA Mis: EMULSIN, PTYALIN • ‘S’ + ASE Mis: UREASE, LIPASE JENIS REAKSI + ASE Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE ‘S’ + JENIS REAKSI + ASE Mis: MALAT DEHIDROGENASE ‘S’ Jenis reaksi • TATANAMA ENZIM IUBMB: • REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA • NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN: Bgn. 1  NAMA SUBSTRAT Bgn. 2  JENIS REAKSI + ASE

  14. KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM enzim yg dimaksud : heksokinase Akseptor gugus alkohol Transferase Transfer fosfat Heksokinase/Glukokinase Mg++ ATP ADP Mis: 1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase • INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( ) Mis: • 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE (decarboxylating) L-MALAT + NAD+ PIRUVAT + CO2 + NADH + H+ • 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE L-MALAT + NAD+ OKSALOASETAT + NADH + H+ • NOMOR KODE SISTEMATIK Mis : EC.2.7.1.1 • -D-GLUKOSA -D-GLUKOSA 6-P

  15. KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB Laktat dehidrogenase Mg++ Heksokinase Glukokinase ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA : • OKSIDOREDUKTASE : • MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI. P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+ • TRANSFERASE : • MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL (BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT S–G + S’ S’–G + S -D-GLUKOSA+ATP -DGLUKOSA-6-P +ADP • HIDROLASE : • MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK Contoh :Enzim- Amilase - Lipase - Karboksi peptidase A

  16. KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB Reaksi –––-D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu alkohol + D-galaktosa • LIASE (LYASE) : • MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON Contoh : • ALDOLASE : KETOSA-I-P ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P • FUMARASE : HO – CH – COOH H – C – COOH | = || + H2O CH2 – COOH HOOC – C – H MALAT FUMARAT • PIRUVAT DEKARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH3 + H+CO2 + H – C – CH3 PIRUVAT ASETALDEHID

  17. KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB ADP+Pi OKSALOASETAT PIRUVAT ATP • ISOMERASE : • MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER All Trans – retinin 11 – cis – retinin • LIGASE : • MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS Mis : ~ PIRUVAT KARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH3 + CO2– OOC – C – CH2 – COO –

  18. MEKANISME KERJA ENZIM ENZIM PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan R - C - COOH RUMUS UMUM ASAM AMINO I NH2 AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)

  19. _R - C - COOH R - C - COO I INH3+ NH3+ _R -C -COOINH2 R - C - COOH R - C - COO I I NH3+ NH3+ _ R -C -COO I NH2

  20. LIGAND S E E A S I LIGAND A E I • MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL BESAR S=SUBSTRAT I=INHIBITOR A=AKTIVATOR E=ENZIM

  21. STRUKTUR PROTEIN H O H O H O H | || | || | || | +H3N – C – C – N – C – C – N – C – C – – – N – C – C | | | | | | | R1 H R2 H R3 H R O || | O– ujung karboksil bebas ujung amino bebas IKATAN PEPTIDA H | R – C – COOH | NH2 • ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN •  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN asam amino +H3N COO– aa3 aa4 aa5 aa6 aa1 aa2 » » RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar

  22. STRUKTUR PRIMER PROTEIN : PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK SAMA (BERBEDA) H | R – C – COOH | NH3+ H | R – C – COO– | NH3+ H | R – C – COO– | NH2 +OH– +H+ iep muatan=0 pH>iep pKa COOH < NH3+ pH < iep • URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS (awal) (akhir) URUTAN a.a JUMLAH a.a letak ujung NH3+ letak ujung –COOH– letak suatu a.a

  23. STRUKTUR SEKUNDER : H H O | | || – N – C – C – | CH2 | S | S | CH2 | – N – C – C – | | || H H O R | C – C – N – || | | O H H : : : : : : : : H H O | | || – N – C – C | R ikatan Hidrogen ikatan disulfida * Helix Cys – SH Cys – SH * Lain2 : * LIPIT  =  - PLEATED * KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL

  24. STRUKTUR TERSIER : Dari satu untai rantai polipeptida monomer IKATAN2 YG. LEMAH • Contoh :MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER • Struktur Tersier : • IKATAN HIDROGEN • GAYA2 VAN DER WAALS

  25. STRUKTUR KUARTERNER : T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER subunit TERMASUK STRUKTUR KUARTERNER subunit •  MONOMER PROTOMER •  DIMER •  TETRAMER • OLIGOMER POLIMER

  26. STRUKTUR KUARTERNER : IKATAN2 YG LEMAH • SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA • T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH  1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA • DIIKAT OLEH : • IKATAN HIDROGEN • IKATAN ELEKTROSTATIK • KEGUNAAN : • SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL • UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU ENZIM

  27. RANTAI POLIPEPTIDA  gen rantai    susunan a.a rantai    ISOZIM MENGKATALISIS REAKSI YG SAMA ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA Hb :22 LDH : M4 H4 M3H M2H2 MH3

  28. RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA)IKATAN PEPTIDA tidak rusakIKATAN DISULFIDA DENATURASI

  29. KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN : SUHU TINGGI PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALU RENDAH (PH EKSTREM) LOGAM BERAT Hg++ mengikat gugus -SH sehinggaenzim inaktif

  30. CARA KERJA ENZIM ~ E : ENZIM S : SUBSTRAT P : PRODUK ~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR UKURAN MOLEKUL S : KECIL ~ DALAM SISTEM BIOLOGIS : KADAR E << KADAR SUBSTRAT ~ IKATAN E–SIKATAN YG, LEMAH

  31. KEKHUSUSAN ENZIM • BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN. SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.

  32. H R –C – COO– | NH3+ OH | CH2 | H3+N – C – COO– | H SH | CH2 | H3+N – C – COO– | H R R Cysteine (Cys) C SISTEIN Serin (Ser) S ~ • GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF • – LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH E MENJADI INAKTIF Hg++ ~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.

  33. CELAH AKTIF (ACTIVE SITE) • CELAH KATALITIK • CELAH PENGIKAT ‘S’ • CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER • PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI ASAM2 AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK. ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA. • GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF : • GUGUS2 PENGIKAT S • GUGUS2 KATALITIK

  34. MOLEKUL ENZIM BESAR ,SUBSTRAT UMUMNYA KECILSEHINGGA TIDAK SELURUH PERMUKAAN ENZIM TERLETAK DALAM PENGIKATAN SUBSTRAT

  35. MEKANISME KATALISIS ENZIM + + E S P MOLEKUL BESAR MOLEKUL KECIL Kompleks ES • ACTIVE SITE (BENTUK CELAH) = CATALYTIC SITE = SUBSTRATE BINDING SITE  GUGUS2 PENGIKAT ‘S’ GUGUS2 KATALITIK  GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.

  36. PERUBAHAN KONFIRMASI (SUSUNAN ATOM DLM RUANG) PENGIKATAN S • TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER • TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND) • BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S

  37. KOFAKTOR Mg++ Heksokinase • ENZIM : • SEDERHANA  PROTEIN SAJA • YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR • KOFAKTOR : • LOGAM • SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM) • IKATAN ENZIM – KOFAKTOR : • ADA YG. KUAT (KOVALEN) • ADA YG. LEMAH • ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM MELAKUKAN PROSES KATALISIS. • Ex. : GLUKOSA + ATP GLUKOSA–6P + ADP

  38. KOFAKTOR LOGAM L | S | • E | • ~IKATAN KUAT / KOVALEN :METALLO-ENZIM ~IKATAN YG. LEMAH • FUNGSI : • IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ~ GUGUS KATALITIK • STABILISATOR TEMPAT KATALISIS • IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’) • E – S – L • L – E – S • E – L – S • Zn++  KARBOKSIPEPTIDASE • Mg++  HEKSOKINASE • Fe++ / Fe+++ SISTEM SITOKROM

  39. KOENZIM • KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM BGN PROTEIN KOFAKTOR BERUPA SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK KATALITIK AKTIF Katalase mengandung Fe • APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM - JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF • IKATAN : • KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK H2O2 + H2O2 2H2O + O2 • KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME • SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI • LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya)

  40. LEMAH : KO-SUBSTRAT PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+ Laktat Dehidrogenase S Ko-substrat • MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM Pd GLIKOLISIS : Gliseraldehid 3-P 1,3-Bisfosfogliserat S + NAD+ P + NADH + H+ + Pi KE R.R. (O2) Bila O2 / anaerob : PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+ LDH

  41. FUNGSI KOENZIM R.R S  NAD+  FAD ATOM H  KoQ  Sistem sitokrom  ½ O2 • PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU ELEKTRON CONTOH: • NAD+ • NADP+ • FMN • FAD • KoQ • ELEKTRON : HEME • GUGUS LAIN :  ATP  FOSFAT  PIRIDOKSAL FOSFAT –NH2 • VITAMIN B TERMASUK KOENZIM • TPP  THIAMIN • NAD  NIASIN • NADP  NIASIN • FAD  RIBOFLAVIN • KoA  ASAM PANTOTENAT

  42. PROENZIM=ZYMOGEN PEPSINOGEN PEPSIN H+ / PEPSIN H+ / Enzim proteolitik PEPSINOGEN PEPSIN • ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF • TUJUAN : • MELINDUNGI ORGAN TUBUH • MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI • CONTOH : PEPSINOGEN • UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU H+

  43. ISOZIM • T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA • 2 JENIS RANTAI : M H • ISOZIM LDH ADA 5 : I1=H4 I2=H3M I3=H2M2 I4=HM3 I5=M4 • MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA • CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH) • M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA • DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI • DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT • SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA

  44. Katoda (-) Anoda (+) + – Jant N Hati A B C A B C 5 4 3 2 1 A – Infark miokard B – N C – penyakit hati I1=H4 I5: M4 5 4 3 2 1 Elektroforesis Selulosa asetat pH 8,6 LDH

  45. KINETIKA ENZIM UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM   - GEJALA BIOLOGIK SISTEM BIOLOGI (SEL) PEKA PERUBAHAN : - SUHU - pH SIFAT ENZIM (PROTEIN)

  46. PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU: KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG KADARNYA DIKETAHUI g

  47. IUBMB : 1IU ENZIM JUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK DINYATAKAN DALAM : - JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU - JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU

  48. KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK S atau P 0 t

  49. KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK • GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTU • OLEH KARENA : • JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG • PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK • MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK

More Related