IFRJ Especialização em Segurança Alimentar e Qualidade Nutricional

1. Propriedades químicas, físicas e biológicas & Importância tecnológica de Macro Nutrientes - Proteínas IFRJ Especialização em Segurança Alimentar e Qualidade Nutricional Qualidade Nutricional de Macro e Micronutrientes - 2ª aula Marcia Cristina da Silva

2. Proteínas • Ptna é um polímero natural ( PM) • Constituída de monômeros = aminoácidos • Aminoácidos • 20 L-- aminoácidos

3. Classificação dos aas: • Polaridade do R: Hidrofóbicos X Hidrofílicos • Hidrofóbicos : alanina, valina, isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, prolina, triptofano • Hidrofílicos: arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, histidina, lisina, serina, treonina

4. Neutros, sulfurados, cíclicos, aromáticos, ácidos e básicos Fonte: Schills et al., 2003

5. * Funções dos aas: • transmissão nervosa • controle do crescimento celular e da biossíntese das purinas, pirimidinas e da uréia • * Aas essenciais: • Fen, Met, Iso, Leu, Val, His, Tre, Lis e Tri • * Propriedades físicas: • sólidos • incolores • cristalinos • solúveis • sabor doce, amargo ou insípido

6. União de aas por ligações peptídicas  peptídeos e proteínas • Peptídeos X proteínas (+400 aas) • Função dos Peptídeos: • principais hormônios (insulina) • neurotransmissores • neuromoduladores • antibióticos • agentes antitumorais • aspartame (edulcorante - dipeptídeo)

7. Proteínas • Composição: 50-55% carbono; 6-8% hidrogênio; 20-23% oxigênio; 15-18% nitrogênio; 0-4% enxofre; fósforo e metais • Estrutura: Primária, Secundária, Terciária e Quaternária • Primária: seqüência de aas unidos por ligações peptídicas • Secundária: helicoidal (-hélice) ou -pregueada

8. Proteínas -hélice -pregueada Fonte: Murray et al., 1998

9. Proteínas • Terciária: posteriores dobras e enrolamento da estrutura secundária • Quaternária: associação de 2 ou mais cadeias na forma de estrutura terciária Representação esquemática Mioglobina Fonte: Murray et al., 1998

10. Proteínas • Hidrólise química ou enzimática ptnas  aas livres • Classificação: • Solubilidade • Função biológica - enzimas (desidrogenases) - regulatórias (hormônios) - de armazenamento (ferritina) - estruturais (colágeno) - protetoras (imunoglobulinas) - transportadoras (hemoglobina) - contráteis (actina)

11. Proteínas - classificação • Estrutura tri-dimensional • Forma global: - fibrosas (queratina, miosina, colágeno) - globulares (caseína, albumina, globulina) • Simples (albumina, globulina) ou conjugadas (glicoptnas, fosfoptnas)

12. Proteínas • Funções biológicas: • Formação, renovação e crescimento de tecidos; • Carreadoras de vitaminas, O2, CO2 e de outros nutrientes e metabólitos; • Catalizadores biológicos; • Hormônios; • Sinalizadores biológicos

13. Proteínas • Valor biológico • cereais  deficiência em lisina • leguminosas  deficiência em metionina Fonte: Mahan & Escott-Stump, 1998

14. Proteínas • Qualidade protéica • É a capacidade em manter o crescimento (em animais) • Parâmetros: • Padrão e abundância dos aa essenciais • Digestibilidade • Presença de fatores anti-nutricionais • Taxa de eficiência protéica (peso adquirido/ qde ptna teste consumida) • Exemplo c/ ratos: • 2,8 - caseína • 2,4 – soja • 0,4 - glúten

15. Proteínas • Necessidade protéica • Quantidade de Nitrogênio e Qualidade de ptnas: capacidade de ser digerida, absorvida e conteúdo de aas essenciais)

16. Proteínas • Propriedades funcionais: • Desnaturação (mudança na conformação - rompe ligações)  perda da estrutura 2ária, 3ária e 4ária e  solubilidade • agentes físicos: T°C ( digestibilidade), pressão, agitação, radiação • agentes químicos: pH, solventes orgânicos, detergentes, sais

17. Proteínas • Formação de ligações cruzadas ( a digestibilidade e a absorção de aas) • Interação c/ CHO, aldeídos, oxidantes, lipídeos, sulfitos, nitritos ( a digestibilidade e a disponibilidade de aas) • Viscosidade (depende da interação eletrostática inter e intra moléculas)

18. ATP • Proteínas • Ptnas + importantes em alimentos: • Ptna da Carne • Músculo: Miosina + Actina  actomiosina • Ptna da Carne - continuação • Tec. Conjuntivo: Colágeno ( digestibilidade, dissolve a 100°C, hidrolisa e torna-se gelatina) e Elastina (não dissolve água quente) • Ptna do Ovo: ovoalbumina, ovomucina, avidina, lipovitelina, fosfovitina

19. Proteínas • Ptna do Trigo: Glúten, albumina e globulina Glúten - 80 a 85% = Gliadina (fluidez) e Glutelina (elasticidade) Glúten + água  textura de pães e massas • Ptna do Leite • Caseína (85%), albumina (lactoalbumina e seroglobulina) e globulina (lactoglobulina) Caseinato de Ca (pH 6,6) - solúvel  Renina ou ácidos (limão e vinagre)  Paracaseinato de Ca (pH 5,2) - insolúvel  coagulação

20. Proteínas • Propriedades funcionais de ptnas em alimentos: • Emulsificação (carne, leite, ovos): sopas, molhos • Hidratação (ovo): massas • Viscosidade (gelatina): molhos, sobremesas • Gel (carne, ovo, leite): bolos, salsichas, queijos • Espuma (ovo, leite): coberturas, sorvetes • Coesão (carne, ovo, soro): salsichas, pastas • Solubilidade (soro): bebidas

21. BIBLIOGRAFIA • ANDERSON, L. et al. Nutrição. 17ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan. 1988. • BARBOSA, J.J. Introdução à tecnologia de alimentos. Rio de Janeiro: Kosmos. 1976. 118p. • BOBBIO, P.A., BOBBIO, F.O. Química do processamento da alimentos. 2ª ed. Varela: São Paulo, 1992. • CHEFTEL, J.C., CHEFTEL, H. Introdución a la bioquimica e tecnologia de los Alimentos. Volumén 1, ED. ACRIBIA. 1992. • EVANGELISTA, J. Tecnologia de alimentos. 2a. ed. Rio de Janeiro: Atheneu, 1989. • MAHAN, L.K. & ESCOTT-STUMP, S. Krause: Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 9ª ed. São Paulo: Roca. 1998. 1179p. • MURRAY, R.K., GRANNER, D.K., MAYES, P.A., RODWELL, V. W. Harper: Bioquímica. 8ª ed. São Paulo: Atheneu. 1998. 860p. • SCHILS, M.E., OLSON, J.A., SHIKE, M., ROSS, A.C. Tratado de nutrição moderna na saúde e na doença. 9ª ed. vol.1. São Paulo: Manole. 2003. • Artigos de Periódicos