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Estructural : tej. Conectivo, hueso, cartílago, tendones, piel.

T ipo fibroso : asociación de varias hebras para formar una fibra o soga . EJ. Miosina , a -queratina del cabello C olágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. Estructural : tej. Conectivo, hueso, cartílago, tendones, piel.

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Estructural : tej. Conectivo, hueso, cartílago, tendones, piel.

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Presentation Transcript

  1. Tipo fibroso:asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. EJ.Miosina,a-queratina del cabello Colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. Estructural: tej. Conectivo, hueso, cartílago, tendones, piel. Repetición periódica de grupos de tres AA. -(G-P-X)-. Prolina condiciona el enrollamiento peculiar Glicina permite la aproximación entre distintas hélices tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro

  2. Hemoglobina

  3. HEMO PROTEÍNA TETRAMÉRICA: subunidades similares: Homología en composición de aa Diferencias en capacidad de unión O2 4 cadenas polipeptídicas Alfa 1, Beta 1 , Alfa 2, Beta 2, unión no covalente 4 complejos hemo-Fe alfa hélices conectadaspor segmentos no-helicalescortos. (no b ni S-S)

  4. Configuración terciaria de baja afinidad (Hb): estado taut (T) Estructura cuaternaria; alta afinidad completamente oxigenada (HbO2): estado relajado R. cooperatividad

  5. Saturación de oxígeno Presión parcial de oxígeno Curva estándar de disociación de la oxihemoglobina • Variación pH: Bohr effect. • Efectos CO2. • Efectos 2,3-DPG. • Temperatura. • CO. 240X • Methemoglobinemia. • Fetal Hemoglobin. Propiedades alostéricas sigmoidal Oxígeno:Efector positivo Cada hemoglobina: capacidad limitada de unión de oxígeno Cuánto de esta capacidadestá llena de oxígeno: saturación de oxígeno (%)depende de la cantidad de hemoglobina en la sangre

  6. Mioglobina 8 a-hélices (75%) anfipáticas Gpo Hemo:O2 se une a Fe2+ del Hemo Músculo: almacén oxígeno

  7. hyperbolic Mioglobina Hemoglobina sigmoida Saturación de oxígeno P50 Presión parcial de oxígeno

  8. Efectos de agentes físicos y químicos sobre la Estructura oligomérica de las proteínas: Reductores Detergentes Calor pH

  9. ENZIMAS CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE: Velocidades de reacción 106-1012 > que las reacciones no catalizadas y varios órdenes de magnitud más que la catálisis química. Requieren condiciones de reacción “suaves”: <100°C, P atm, pH neutro ESPECIFICIDAD: no hay productos “secundarios” Mecanismos de regulación: Alosterismo, modificación covalente, cantidad de enzima

  10. Enzimas: Catalizadores biológicos Disminuyen energía de activación e incrementan la velocidad de reacción • Catalasa. • 2H2O2 -> 2H2O + O2 • Una moléculade catalasarompe 40 millones moléculas de peróxido por segundo.

  11. Factores que influyen en la actividad enzimática • Concentración de sustrato[S] • Temperatura • Inhibidores • Competitivos: unen mismo sitio de l sustrato • No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen capacidad catalítica • pH. Afecta conformación

  12. Actividad enzimática Temperatura °C pH Estructura terciaria: fuerzas no covalentes Cambios en pH alteran el estado de ionización de aa cargados (e.g., Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura : altera la conformación 3D

  13. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Actividad eficiente y bien coordinada: Anclaje a membranas Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por pH Retroinhibición Activación por precursor

  14. Alosterismo Retroinhibición (-) Activación por precursor (+)

  15. COFACTORES ENZIMÁTICOS • NO PROTÉICOS • Pueden ser: • Iones metálicos: Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+, Ca+2 • Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas. • tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehído) • riboflavina (B2) FAD (transf. H+) Nicotinamida NAD (transf. H+) • CoA Acarrea acilo • Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima: • Grupo prostético • Otras sólo transitoriamente durante la catálisis

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