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Verwendung im Alltag. Vorkommen in der Ernährung Welche Rolle spielen Makromoleküle in der Ernährung?. Kohlenhydrate, Proteine und Fette bilden die Grundlage der Ernährung Kohlenhydrate und Fette sind die Hauptenergielieferanten
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Vorkommen in der ErnährungWelche Rolle spielen Makromoleküle in der Ernährung? • Kohlenhydrate, Proteine und Fette bilden die Grundlage der Ernährung • Kohlenhydrate und Fette sind die Hauptenergielieferanten • Proteine dienen zusätzlich dem Aufbau körpereigener Proteine und andere Substanzen • Dieser Energiegehalt wird in Kilojoule (kJ) bzw. Kilokalorien (kcal) angegeben
Was ist unter Kalorie zu verstehen? • Der Brennwert (Kaloriengehalt) gibt an, wie viel Energie der Körper aus einem Lebensmittel gewinnen kann • Wird in Kilojoule/Kilokalorie angegeben • Energiegehalt von Nährstoffen ist unterschiedlich : - Proteine und Kohlenhydrate liefern 17,2 kJ/g (4,1 kcal) - Fett enthält 38,9 kJ/g (9,3 kcal) • Brennwert von Lebensmittel wird in einem Kalorimeter gemessen : • 1. Lebensmittel wird gewogen • 2. Wird in einem explosivsicheren Zylinder verbrannt • 3. Energie der Explosion erwärmt Kalorimeterflüsigkeit • (z.B. Wasser) • 4. Berechnung des Brennwertes: • „1 kcal erwärmt 1 l Wasser um 1 Grad“
Kohlenhydrate • Verbindungen aus Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff • Einteilung in Mono-, Oligo- und Polysaccharide • Am leichtesten verfügbare Energiequelle • Stellt den Hauptteil der Ernährung dar -> 50-60 % des tägl. Energiebedarfs (5 g/kg Körpergewicht )
KohlenhydrateFunktion im Körper • Am leichtesten zugängliche Energiequelle -> Freisetzung von Wärmeenergie • Speicherung von überflüssigen Kohlenhydraten in Form des wasserlöslichen Vielfachzuckers Glykogen in Leber und Muskeln • Glykogen der Leber dient der Aufrechterhaltung des Blutzuckerspiegels; Muskelglykogen als Energiereserve • Körper versucht den Blutzucker konstant zu halten, um die Energieversorgung der Zellen sicherzustellen • Bestimmte Polysaccharide (Ballaststoffe) regulieren die Peristaltik (Darmtätigkeit)
KohlenhydrateAbbau/ Verdauung im Körper • Beginn im Mund : Speichel enthält Amylasen, die Stärke zu Oligosacchariden bis herunter zum Disaccharid Maltose zerlegen. • Magen : Spaltung eines Teils der Disaccharide (Maltose und Saccharose) in die Monosaccharide (durch Magensäure) • Dünndarm : - Abbau von Stärke und Glykogen zu Maltose. (Amylasen aus Bauchspeicheldrüse) - Maltose wird durch die Maltase in Glucose zerlegt. - Die Monosaccharide Glucose, Fructose und Galactose gelangen über die Zellen der Darmwand in die Blutbahn • Leber : Glykolyse zur Energiegewinnung - sofort in Zellen verwendet - geringer Teil wird in der Leber und Muskeln gespeichert
Proteine • Proteine = organische Verbindungen, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff enthalten • In einigen Proteine kommen auch Phosphor oder Schwefel vor • Bausteine der Proteine sind die Aminosäuren • Unterteilung in Oligopeptide ( weniger als 10 AS); Polypeptide (10-100 Aminosäuren) und Proteine (mehr als 100 Aminosäuren) • Bestimmen Funktion und Struktur des menschlichen Körpers • Im menschlichen Organismus werden für die Proteinsynthese 20 verschiedene Aminosäuren benötigt (essentielle /nicht essentielle) • Die täglichen Zufuhrempfehlung liegt bei ca. 1 g pro kg Körpergewicht
ProteineFunktion im Körper • Bausteine der Muskulatur (Strukturprotein) • Regeneration und Wiederherstellung bei Gewebeverletzungen der Muskulatur • Antikörper • Als Enzyme : Beteiligung am Stoffwechsel • Als Hormone • Transportprotein (z.B. Hämoglobin (O2-Transport)) • Schutz- und Stützfunktionen: bilden Hüllen um Zellen (Schutzkolloide), das Faserprotein Kollagen verleiht Knochen und Gewebe Zugfestigkeit , Kreatin • Übertragen Erbinformation: der Erbinformationsträger DNA ist ein Proteinnucleotid • Kontraktilen Proteinen (Bewegung) • Bei der Energieversorgung nur Reservefunktion Hämoglobin
ProteineAbbau/Verdauung im Körper • Magen - Denaturierung der Proteine durch Salzsäure des Magens -> erste Zerlegung durch Proteinspaltende Enzym Pepsin • Dünndarm - enzymatische Spaltung der Proteine in Dipeptide durch Enzyme der Bauchspeicheldrüse (Trypsin und Chymotrysin) - Dipeptidasen der Dünndarmschleimhaut zerlegen diese in einzelne Aminosäuren - gelangen mit dem Blut zur Leber • Leber - werden sofort verstoffwechselt (Harnstoff) - frei ausgestoßen - Aufbau von Plasmaproteinen - Aufbau von Leberproteinen, Enzymen
Vorkommen in der MedizinKrankheiten Diabetes mellitus • Wort stammt aus dem Griechisch/Lateinischen = „honigsüßer Durchfluss“ • Störungen des Zuckerstoffwechsels, die zu einer dauerhaften Erhöhung der Glukosekonzentration im Blut führt • Typische Symptome : starker Durst, vermehrtes Wasserlassen, Heißhunger, Juckreiz, Abgeschlagenheit und Infektanfälligkeit • Diagnose : Blut- und Urinzucker - Bestimmungen (Glukose-Toleranztest, Harnzucker- und Blutuntersuchung)
Diabetes mellitus • Unterscheidung in zwei Hauptformen : 1.) Typ-1 : körpereigene Abwehrstoffe zerstören die Insulinproduzierenden Zellen der Bauchspeicheldrüse (bei Jugendlichen) 2.) Typ-2 : langsame und zunehmende Unempfindlichkeit der Zellen gegenüber dem Insulin (ältere Menschen)
Diabetes Typ 1 Ursachen :- Zerstörung der Insulin produzierenden Zellen der Bauchspeicheldrüse durch Antikörper - Insulinproduktion sinkt und bleibt ganz aus Diabetes mellitus Therapiemöglichkeit : - Diabetes lässt sich nur mit Insulin behandeln, weil ein Insulinmangel die Ursache ist
Diabetes Mellitus • Diabetes Typ 2 • Ursachen : -Zellen werden Insulinresistent -> brauchen viel mehr • Insulin, um Zucker aus dem Blut aufnehmen zu können • -Insulin wird vermehrt ausgeschüttet ->Isulinproduktion • nimmt immer mehr ab • -Übergewicht und mangelnde Bewegung • Therapiemöglichkeit : - Stufentherapie • 1. Umstellung der Ernährung • 2. Blutzuckerzenkende Medikamente • 3. Insulintherapie
Diabetes mellitus • Folgeerkrankungen: • - Schlecht heilende Wunden (Füße und Beine) • Verschlechterung der Sehfähigkeit (Retinopathi) • - Nervenschädigungen mit Kribbeln oder • Gefühllosigkeit in den Beinen (Polyneuropathie) • Herzinfarkt • Schlaganfall Diabetischer Fuß
KrankheitenProteine als Krankheitserreger - Prionen Prionen = infektiöse Proteine, die körpereigenen Nervenzell-Eiweißen ähnlich sind • Sind Hitzebeständig und nicht durch Desinfektionsmittel oder radioaktiver Strahlung zu zerstören • Entwicklung durch genetische Veränderungen oder durch Infektion aus körpereigenen Eiweißen • Beispiel : Creutzfeld-Jakob Krankheit Unterscheidung durch räumliche Struktur : a) gesunde ungefährliche Form : - helikale Struktur überwiegt - nicht sehr beständig b) kranke, gefährliche Form : - ß-Faltblatt-Strukur (starre gerade Form) - meist in Wasser unlöslich - wirkt als Autokatalysator (Umwandlung der gesunden Form)
Weitere BeispieleHaare Woraus bestehen Haare ? -> 90% aus Keratin (Faserprotein bestehend aus 18 verschiedenen Aminosäuren) -> Aminosäuren sind durch zu langen Polypeptidketten verknüpft -> natürliche Färbung ist abhängig von den Melanin-Pigmenten in der Haarwurzel Molekülgitter der Haare
Haare Was geschieht beim Färben bzw. Tönen? 1. Tönen -> natürliche Farbpigmente bleiben erhalten – Farbstoffteilchen haften an Haaroberfläche und dringen nur etwas in die Schuppenschicht ein 2. Färben -> Farbpigmente werden chemisch verändert; werden durch Oxidationsmittel (z.B. Wasserstoffperoxid) zerstört -> chemische Reaktion in dem Haar – Haarfarbstoff (kleine Moleküle) reagiert mit dem Oxidationsmittel, es bilden sich große Farbmoleküle -> weiterer Zusatz : Ammoniak :löst die äußere Schuppenschicht – Chemikalien können besser ins Haar gelangen
HaareChemische Vorgänge bei der Dauerwelle 1. Entwickeln : Ein Wellmittel gibt Wasserstoffatome ab -> lagern sich an die Schwefelatome der Doppelschwefelbrücken (Reduktion) -> werden teilweise gespalten -> Haarstruktur lockert sich 2. Verformung : Haare werden auf einen Wickler gedreht, so dass es sich der Form anpasst 3. Fixieren : Sauerstoff wird aus dem Oxidationsmittel frei -> entzieht den Schwefelatomen erneut die Wasseratom -> Bildung von Wasser (Oxidation) -> Schwefelatome bilden neue Doppelschwefelbrücken, das Haar wird in der neuen Form gefestigt Das Wellmittel löst die Doppelschwefelbrücken Das Fixiermittel bildet neue Doppelschwefelbrücken
Modifizierte Stärken=> Stärken, die chemisch oder physikalisch bearbeitet wurden • Modifizierte Stärke <-> native Stärke • Chemisch bearbeitet: - Hitze/ Kältestabilität - Gefrier und Auftauverhalten - Säurestabilität - müssen als Zusatzstoffe gekennzeichnet werden (E 1404-E1451) • Vom Körper wie native Stärke behandelt • biologisch oder physikalisch bearbeitet: -> als Lebensmittelzutat (keine E-Nr.)
Modifizierte Stärke Herstellung (Grundlage = native Stärke ) chemisch physikalisch Umwandlungsprozess : - Säuren (z.B. Salz- und Phosphorsäure ) - Basen (z.B. Laugen) - Gebleicht (z.B. Peroxidessigsäure) - Oxidiert (z.B. Natriumhypocchlorid) Umwandlungsprozess : - Methode : thermisch/ gekocht Bezeichnung : - durch E-Nummern als Zusatzstoff gekennzeichnet (E 1404 bis E1451) Bezeichnung : - Instantstärke - Kaltquellende Stärke - Quellstärke
Modifizierte Stärke • Verwendung : Modifizierte Stärken werden als Verdickungsmittel oder Trägerstoff sowie als Stabilisator eingesetzt, vor allem in: - Fertigprodukten, Tiefkühlprodukten - Molkereiprodukten und Instantprodukte (Trockenprodukte) - Soßen, Mayonaissen, Dressings - Pudding, Dessert, - Backwaren , Tortenfüllunge
Weitere Beispielefür die Verwendung von Proteinen Antibiotika auf Basis von Aminosäuren (z.B. Penicilline) • Aminosäuren als Geschmacks und Aromastoffe • Waschmittel: - eingesetzte Enzyme wirken spezifisch gegenüber einer bestimmten Stoffklasse - Einsatz von Proteasen, Amylasen, Lipasen und Cellulasen. • Backpulver und Sahnesteif
Quellen : • http://www.uni-graz.at • www.Chemie-im-Alltag.de • www.medizin-aspekte.de • www.inform24.de/ • http://dc2.uni-bielefeld.de • www.onmeda.de • www.chemie.de