Membres LGEM (Avril 2010)

2. Membres LGEM (Avril 2010)

3. Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie (LGEM) Créé en 2003 A pour mission de promouvoir : Une recherche pluridisciplinaire qui vise l’acquisition de nouvelles connaissances scientifiques et de savoir faire technologique dans le domaine du Génie Biologique, La formation de scientifiques et d’ingénieurs dans le domaine du Génie Biologique.

4. Enseignants-chercheurs permanents (Statutaires)

5. Étudiants

6. Substances bioactives Biologie Moléculaire Génie Enzymatique Biotechnologie Marine Farines de poissons Valorisation des tubercules de la belle de nuit Isolement des gènes codant pour les protéases d’intérêt Screening de souches protéolytiques Peptones de poissons Clonage et expression des gènes codant pour les protéases d’intérêt Isolement et purification de protéases Substances bioactives des plantes Protéases endogènes de poissons Évaluation des protéases dans la détergence Biopeptides Valorisation de déchets de crevettes Applications alimentaires de la gélatine Valorisation des plumes de volailles Responsable du LGEM Pr. Moncef Nasri Conseil du LGEM 4 groupes

7. Nouveaux thèmes abordés Thématique centrale Biopeptides Hydrolyse enzymatique Leu-Ala- Arg-Leu Obtention de fonctions et de produits de haute valeur ajoutée Gly-Gly-Glu Leu-His-Tyr Peptides antioxydants Peptides antihypertensifs Peptides antithrombiques Peptides antimicrobiens Chaîne protéique Thème 1 : Les enzymes protéolytiques. Thème 2 : Valorisation biotechnologique des produits et co-produits de la pêche. Extraction et purification de substances bioactives à partir de plantes médicinales.

8. Matière première Hydrolysats protéiques Génie de la réaction Technologie de la transformation Peptones Peptides bioactifs Farines Extraction de substances Enzymes digestives Enzymes digestives Métabolites Protéases Métabolites Protéases Génie des procédés Fibrinase Protéases détergentes Kératinase Thème 2 Valorisation biotechnologique des produits et co-produits de la pêche Thème 2 Thème 1 Thème 1 Lesenzymes protéolytiques

9. Stabilisation de l’extrait protéolytique de A21 par atomisation L’atomisation améliore la stabilité de l’extrait protéolytique de A21 au cours de la conservation L’ajout des additifs améliore davantage la stabilité des poudres atomisées 9

10. Formulation de bio-détergent L’extrait protéolytique atomisé de A21 sans additifs demeure stable dans la formulation détergente préparée, il maintient plus de 50% de son activité initiale après 90 jours. L’addition des additifs améliore d’avantage la stabilité de l’extrait atomisé durant le stockage dans la formulation détergente 10

11. Lavage de quelques tâches en présence de la préparation enzymatique Tâches de sang Tâches de chocolat Tâches de sauce barbecue Détergent solide (Axion) seul Eau de robinet Détergent solide (Axion) + préparation enzymatique de NH1 11

12. Centrifugation Incubation de l’ extrait protéolytique (9000 U ) avec 3 g de plumes (pH 8,5 ; 45°C ; 2 jours ; 200 rpm) Autoclavage (121°C; 20 min) Culture de A1 sur le milieu optimisé Séchage 22 h à 90°C Culture de A1 sur le milieu contenant 50 g/l de plumes intacte (pH 10 et 45°C; 2 jours) HPE Séchage 22 h à 90°C HPF Optimisation de la production des hydrolysats protéiques de plumes Bioconversion enzymatique Fermentation

13. Production de peptides bioactifs Protéines de poissons Cuisson 100 °C ; 20 min Gel filtration G-25 Homogénéisation RP-HPLC Hydrolyse enzymatique Spectrométrie de masse (ESI) Centrifugation 5000 g – 20 min Surnageant Spectrométrie de masse en tandem « ESI/MS/MS » Lyophilisation Peptides bioactifs Hydrolysat protéique 13

14. Séquences de peptides antihypertensifs 14

15. Isolement de souches microbiennes productrices d’enzymes ; Production, purification et caractérisation biochimique d’enzymes ; Séquençage et clonage de gènes ; Immobilisation et stabilité des catalyseurs enzymatiques ; Production, fractionnement, purification et mise au point de peptides à activités biologiques ; Valorisation biotechnologique de produits, co-produits et déchets.

16. 14 38 9 1 7

17. 13 6