ANTICUERPOS

1. ANTICUERPOS

2. ANTICUERPOS

3. Definición Macromoléculas glucoproteicas que son sintetizadas por el aparato inmunológico de un vertebrado superior en respuesta a un antígeno, con el cual reaccionan específicamente a fin de contribuir a su eliminación FORMAS SOLUBLES DE RECEPTORES DE CÉLULAS B (BCR) ANTICUERPOS (Ac) = INMUNOGLOBULINAS (Ig)

4. Propiedades físico-químicas • Composición química • Carga electrostática • Peso molecular • Solubilidad en soluciones salinas • Capacidad de migrar en gel de agar • Estructura antigénica

5. α1 α2 g β1 β2 COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CARGA ELECTROSTÁTICA GLUCOPROTEÍNAS CATIÓNICAS (+) g-globulinas b-globulinas Albúminas Globulinas Ánodo (+) Cátodo (-) INMUNOGLOBULINAS

6. Estructura de las Inmunoglobulinas • Cadenas pesadas (H) y livianas (L) • Puentes disulfuro • Región en bisagra • Bucles • Región Fab y región Fc • Regiones constantes y variables de cadenas H y L • Regiones hipervariables y sitios de unión de Ag

7. Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω N terminal Cadenas pesadas (H) gμaεd “Bucle” Cadenas livianas (L) Puentes disulfuro kl Región en bisagra C terminal

8. Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω N terminal H Fragmentos Fab Unión al antígeno L Fijación del complemento Papaína Hidratos de carbono Fragmento Fc H C terminal

9. Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω Ω N terminal Sitio de unión a Ag o PARATOPE VH L VL CH1 Región VARIABLE CL Segmentos HIPERVARIABLES Ω CH2 Región CONSTANTE Ω CH3 H C terminal

10. VARIACIÓN EN LOS DOMINIOS SEGÚN LA CLASE DE Ig Ig A Ig D Ig G Ig E Ig M

11. INMUNOGLOBULINAS POLIMÉRICAS Cadena J Ig A (dímero) Ig M (pentámero)

12. Componente secretor Cadena J Cadena J Estructura dimérica de la Ig A Estructura pentamérica de la Ig M

13. Clases de Inmunoglobulinas: características Ig G Ig M Ig A Ig E Ig D dímero (monómero, trímero) monómero pentámero monómero monómero Estructura 180.000 900.000 360.000 200.000 180.000 PM (Da) Coeficiente de sedimentación 7S 19S 11S 8S 7S Movimiento electroforético g b g-b g-b g

14. IgG IgM IgA IgE IgD Cadena pesada g m a e d k-l k-l k-l k-l k-l Cadena liviana % Hidratos de Carbono 2,9 11 9 11 13 45% 75% 42% 50% 75% Distribución IV Bazo G. linfáticos Méd. ósea Bazo G. linfáticos Méd. ósea Vías digestivas y respiratorias Vías digestivas y respiratorias Bazo G. linfáticos Principal lugar de síntesis

15. DISTRIBUCIÓN EN SUERO, CALOSTRO Y LECHE Inmunoglobulinas predominantes

16. SUERO CALOSTRO LECHE RUMIANTES PORCINO-EQUINO CARNÍVOROS

17. Actividad biológica de las Ig PRIMARIA SECUNDARIA • Funciones efectoras: • unión a cél. Cebadas • Pasar placenta • - Comportarse como Ag. UNIÓN a Ag Región Fab Región Fc

18. UNIÓN a Ag VALENCIA DE UNIÓN AL ANTÍGENO (cantidad de sitios de unión ) IgG IgM IgA IgE IgD 2 2 5 (10) 2 ó 4 2

19. Producción de Ig en respuesta primaria y secundaria Concentración Ig en suero Total IgG Latencia Latencia Total IgM IgM Ag Ag IgG días 10 15 20 25 / 3 10 15 30

21. Funciones efectoras

22. Síntesis de inmunoglobulinas Líquido Extracelular Vesícula secretora o de Russell Cadena H R.E.R. Péptido Adicional ARNm NÚCLEO ARNm Hemimolécula Carbohidratos Cadena L Ribosoma Aparato de Golgi Célula Plasmática

23. SÍNTESIS DE Ig A secretoria (Ig AS) Célula plasmática submucosa Ig A dimérica Receptor de Ig polimérica (pIgR) Enterocito Luz intestinal Ig As Componente secretor

24. Degradación de Ig VIDA MEDIA 21-30 días DEGRADACIÓN Hepática 30% Sistema retículoendotelial (S.R.E.) 70%

25. NIVEL DE PROTECCIÓN Límite inferior de concentración de anticuerpos específicos por sobre el cual un animal puede establecer una respuesta inmune humoral eficaz contra un antígeno determinado, y en consecuencia permanecer efectivamente protegido contra el mismo. Concentración Ig en suero PROTECCIÓN NIVEL DE PROTECCIÓN Ag días 5 15 25 35

26. SEROCONVERSIÓN Aumento en cuatro veces o más del título de anticuerpos específicos en sangre, determinado en muestras seriadas con 21 días de diferencia, que indica la presencia de infección Título de Ig en suero 4 3 2 1 x4 3 9 15 21 días Muestra 1 Muestra 2