تعريف وخصائص ا لأنزيمات

1. تعريف وخصائص ا لأنزيمات هي بروتينات متخصصه تنتجها الخلايا لتحفيز التفاعلات المختلفه في الجسم والانزيم وهى جزيء بروتيني يصنع بواسطة الخلايا الحيه.وتحتوي على مركز فعال واحد أو أكثر يسمى بمركز نشاط الإنزيم. هى عوامل مساعدة أو محفزات بيوكيميائية .تعمل بشكل محدد جداً . - تؤثر عليها العوامل الفيزيائية والكيميائية وتقلل من نشاطها أو قد تزيد منه - تعمل باتجاهين – هدم – بناء .تعمل على تخفيض طاقة التنشيط المطلوبة لبداية التفاعل . لاتؤثر على ثابت الاتزان فى التفاعل . تزيد من معدل سرعة التفاعل حوالى14 10. لاتستهلك أثناء التفاعل . قد يتألف الأنزيم من سلسلة واحدة أو عدة سلاسل من البروتين بما أنها بروتينات فلها صفات البروتينات حيث تتأثر بالحراره والاحماض و القواعد القويه ممايسبب لها تكسر وتغير صفاتها الطبيعيه. تعتبر عملية الحفز أو التسهيل والتعجيل للتفاعلات الكيمايئيه داخل الخليه من أهم وظائف الإنزيمات تحفز التفاعلات الكيمايئيه ولا تستهلك خلال ذلك التفاعل .

2. أهم الطرق المستعملة في تنقية الإنزيمات Purification Of Enzymes : 1- الترسيب الجزئي Molecular Precipitation 2- التجمع السطحيAdsorption عند رأس أيدروجين مناسب.3- التبلور Polymerization4- استعمال القوة المركزية الطاردة العاليةCentrifugation.5- استعمال الفصل الكهربائيElectrophoresis .

3. تسمية الانزيمات وتصنيفها تصنيف قديم ليس له دلالة (تربسين Trypsin–ببسيين pepsin) تصنيف حديث بأضافة مقطع aseالى اسم مادة التفاعل (ليبيز Lipase- اميليز Amylase -يوريز Urase.) تصنيف الاتحاد الدولى للكيمياء الحيوية IUB تقسيم قيم الانزيمات الى 6 أصناف حسب نوع التفاعل وتقسم كل قسم الى أقسام فرعية مرقمة الى 4 أرقام لكل أنزيم الرقم الاول يدل على الصنف (6-1) الرقم الثانى يدل على المجموعات التى تضاف أو تحذف الرقم الثالث يدل على المرافق الانزيمى أو المجموعة المستقبلة للمواد . الرقم الرابع يدل على نوع مادة التفاعل .

4. 1-انزيمات الاكسدة والاختزال Oxidoreductases -أنتقال الكترونات من مادة مختزلة الى مادة مؤكسدة مثال 1 انزيمات التنفس والاكسدة الحيوية . مثال 2 انزيمات نزع الهيدروجين من الكحول يتم نقا 2 ذرة هيدروجين و2 الكترون من المادة المختزلة (الكحول ) الى المؤكسدة (المرافق الانزيمى ) CH3CH2OH +NAD CH3CHO + NADH2 E.C. 1.1.1.1 Alcohol:NAD Oxidoreductase

6. 2- Transferasesالانزيمات الناقلة -أنتقال مجموعة كيميائية من مركب الى أخر . مثل نقل ذرة كربون أومجموعة كيتونية أو الدهيدية أومجموعة محتوية على فوسفور اوكبريت مثال1 ATP + D-Hexose ADP + D-Hexose-6-P PE.C. 2.7.1.1 ATP:D-Hexose-6-Phosphotransferase(Hexokinase) مثال 2 : إنزيمات مجموعة الأمين

8. 3ـالإنزيمات التي تحلل تحليلاً مائياً hydrolases تقوم بتكسيرا لمادة الاساسية باضافة جزيئ ماء مثل تكسير المالتوز الى مكوناته وحدتين من الجلكوز(انزيمات تحلل الرابطة الجليكوسيدية ) B-D-Galactoside+ H20 Alcohol + D-GalactoseE. E.C. 3.2.1.23 b-D-Galactoside galactohydrolase• مثال 2 : انيم الليبيز الذى يحلل االجلسريدات الثلاثية الى جلسرول وأحماض دهنية E.C. 3.1.3.1 Glycerol ester hydrolase (Lipase) E.C. 3.2.1.26 b-D-Fructofuranoside fructohydrolse (Sucorase)

10. 4ـ الإنزيمات الرابطة lyases مثل الانزيمات المكسره للرابطه C-O HOOC-CH2-CHOH-COOH HOOC -CH=CH-COOH + H2O E.C. 4.1.2.1 L-Malate Hydrolyase (Fumarase) مثال 2 الالدوليز الذى يحلل الكيتوز فوسفات الى 2 هيدروكسى اسيتون فوسفات والدهيد Ketose 1-Phosphate Dihydroxy Acetone Phosphate + Aldehyde E.C. 4.1.2.7 Ketose 1-Phosphate Aldehydelyase (Aldolase)

11. 5ـ إنزيمات التماثل في التركيب او الانزيمات المناظره isomerases تفاعلات تؤدي الى التناظر وهى انزيمات تحول المركبات الى مماكبات سواء تماكبى موضعيا أوهندسيا أوضوئيا . All Trans Retinene 11-Cis-Retinene E.C. 5.2.1.3 All Trans Retinene 11-Cis-Trans Isomerase (Retinene Isomerase انزيمات تحويل السكر الالدهيدى الى كيتونى مثل الدوكيتوز ايزوميريز D-Glyceraldehyde 3-Phosphate Dihydroxy Acetone 3-Phosphate E.C. 5.3.1.1 D-Glyceraldehyde 3-Phosphate Ketol Isomerase

12. 6ـ الإنزيمات ا او الانزيمات المكونه ligases مثل بناء الرابطه من نوع C-C C-O C-N ATP + CH3-CO-SCoA + CO2 CO2ADP + Pi + HO-CO-CH2-CO-SCoAE. SCoAE.C. 6.4.1.2 Acetyl CoA: CoA CO2Ligase (Acetyl Co carboxylase) •

13. تغيرات الطاقة فى التفاعلات الكيميائية يعمل الأنزيم على تقليل طاقة التنشيط اللازمة لبدء التفاعل بحيث يحدث عند درجة حرارة الخلية .طاقة تنشيط التفاعل : الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لبدء التفاعل .كيف يقلل الانزيم طاقة تنشيط التفاعل ؟يقلل الأنزيم طاقة تنشيط التفاعل بواسطة ارتباطه بالمواد المتفاعلة عند الموقع النشط للإنزيم وهذا الارتباط يقرب بين المواد المتفاعلة ، وتحدث التفاعلات بينها نظريات تفسر آلية عمل الأنزيم أ) نظرية القفل والمفتاح : كل مادة متفاعلة يجب أن يكون لها شكل خاص يوافق ويتمم الجزء النشط من الأنزيم المتحد معه .ملاحظة : شكل الأنزيم ثابت . شكل الموقع النشط ثابت . ب) نظرية التلاؤم المستحث : يرتبط الأنزيم بالمادة المتفاعلة ويكوّن موقع نشط يتلائم شكله مع المادة المتفاعلة وقت الارتباط به . ملاحظة : شكل الأنزيم قد يتغير شكل الموقع النشط متغير

14. تغيرات الطاقة فى التفاعلات الكيميائية ويمر تحول مادة التفاعل الى نواتج فى التفاعلات المحفزة أنزيميا بثلاث مراحل 1- مرحلة ابتدائية :وفيها يتواجد كلا من الانزيم ومادة التفاعل فى وسط التفاعل فى صورة حرة . 2-مرحلة أنتقالية :ويتم فيها أرتباط مادة التفاعل مع المركز النشط للأنزيم دون أن تتحول الى نواتج ويسميان معا معقد الانزيم ومادة التفاعل . 3-مرحلة نهائية :ويتم فيها تغيرات فى الروابط الكيميائية المكونة لمادة التفاعل تؤدى الى أضافة أوحذف بعض العناصر مع تغيرات فى الطاقة مما يؤدى الى تكوين النواتج وخلال ذلك يتحرر الانزيم ليبدأ من جديد تحفيز تحويل كمية أكبر من المتفاعلات الى نواتج فالانزيمات لاتستهلك . ويمر تحول مادة التفاعل الى نواتج فى التفاعلات المحفزة أنزيميا بثلاث مراحل 1- مرحلة ابتدائية :وفيها يتواجد كلا من الانزيم ومادة التفاعل فى وسط التفاعل فى صورة حرة . 2-مرحلة أنتقالية :ويتم فيها أرتباط مادة التفاعل مع المركز النشط للأنزيم دون أن تتحول الى نواتج ويسميان معا معقد الانزيم ومادة التفاعل . 3-مرحلة نهائية :ويتم فيها تغيرات فى الروابط الكيميائية المكونة لمادة التفاعل تؤدى الى أضافة أوحذف بعض العناصر مع تغيرات فى الطاقة مما يؤدى الى تكوين النواتج وخلال ذلك يتحرر الانزيم ليبدأ من جديد تحفيز تحويل كمية أكبر من المتفاعلات الى نواتج فالانزيمات لاتستهلك . ويمر تحول مادة التفاعل الى نواتج فى التفاعلات المحفزة أنزيميا بثلاث مراحل 1- مرحلة ابتدائية :وفيها يتواجد كلا من الانزيم ومادة التفاعل فى وسط التفاعل فى صورة حرة . 2-مرحلة أنتقالية :ويتم فيها أرتباط مادة التفاعل مع المركز النشط للأنزيم دون أن تتحول الى نواتج ويسميان معا معقد الانزيم ومادة التفاعل . 3-مرحلة نهائية :ويتم فيها تغيرات فى الروابط الكيميائية المكونة لمادة التفاعل تؤدى الى أضافة أوحذف بعض العناصر مع تغيرات فى الطاقة مما يؤدى الى تكوين النواتج وخلال ذلك يتحرر الانزيم ليبدأ من جديد تحفيز تحويل كمية أكبر من المتفاعلات الى نواتج فالانزيمات لاتستهلك .

15. تغيرات الطاقة فى التفاعلات الكيميائية حالة غياب الإنزيم تفاعل محفز بوجود إنزيم أي أن الإنزيم يقلل طاقة التنشيط للتفاعل فيسمح لأكبر عدد من الجزيئات بالتحلل إلي نواتج بواسطة جزئ إنزيم واحد

19. تعريفات التغير القياسى للطاقة الحرة هو الفرق بين طاقة المواد الداخلة فى التفاعل وطاقة المواد الناتجة منه . طاقة التنشيط هى الطاقةاللازمة لبدء التفاعل حيث تنقل المواد المتفاعلة الى مستوى طاقة يكفى لتحويل المواد المتفاعلة الى نواتج مرورا بحاله أنتقالية مؤقتة هى الفرق بين مستوى الطاقة للمواد المتفاعلة ومستواها فى المرحلة الانتقالية .

20. تعريفات وحدة قياس النشاط الانزيمى كمية الانزيم التى يمكنها تحويل 1 ميكرومول من مادة التفاعل الى نواتج فى الدقيقة الواحدة عند الظروف المثلى لعمل الانزيم (درجة الحرارة –الاس الهيدروجينى –تركيز مادة التفاعل ) النشاط النوعى للأنزيم عدد وحدات الانزيم الموجودة فى المللى جرام بروتين

21. العوامل المؤثرة على النشاط الانزيمى وسرعة التفاعل 1- الاس الهيدروجينى 2-درجة الحرارة 3-تركيز الانزيم . 4-تركيز مادة التفاعل . أنزيم +مادة التفاعل انزيم + مواد ناتجة

22. درجة الحرارة TEMperature لكل أنزيم درجة حرارة مثلى (Optimum temperature) عندها يكون نشاطه أعلى ما يمكن .يزداد نشاط الانزيم بزيادة درجة الحرارة حتى حد معين بعدها يبدأ النشاط فى الانخفاض حتى ينعدم نظرا لتغير تركيب الانزيم الطبيعى بسبب الحرارة العالية . درجة الحرارة المثلى لمعظم الانزيمات تتراوح بين 20 الى 40 درجة مئوية واذا زادت الحرارة الى 50 درجة تقل سرعة التفاعل ولكن يستطيع الانزيم أن يعود الى نشاطه الامثل اذا ما وضع فى درجة الحرارة المثلى .أما اذا زادت الحرارة الى أعلى من ذلك يكون التأثير غير عكسيا . أما درجة الحرارة المنخفضة لاتدمر الانزيم ولكن يحتفظ بقدرته على أستعادة نشاطة اذا ماتوفرت له الحرارة المثلى .

23. درجة الحرارة TEMperature

24. pH الاس الهيدروجينى لكل أنزيم درجة مثلى لتركيز أيون الهيدروجين عندها يكون نشاطه أعلى ما يمكن .يزداد نشاط الانزيم بزيادة pH حتى حد معين بعدها يبدأ النشاط فى الانخفاض حتى ينعدم نظرا لتغير تركيب الانزيم الطبيعى بسبب pH . زيادة تركيز أيون الهيدروجين (زيادة الحموضة )يؤدى الى أختفاء الروابط الهيدروجينية وتغير القوى الالكتروستاتيكية فى الانزيم مما يؤدى الى تغيىر الشكل الفراغى للبروتين بما فيه شكل الاماكن النشطة الموجودة فى الانزيم وفقدان قدرتها على الارتباط بمادة التفاعل وتحول الانزيم الى بروتين غير نشط وزيادة pHله نفس التأثير ويفقد الانزيم نشاطه التحفيزى . ان قيمه الاس الهيدروجينى المثلى لمعظم الانزيمات يتراوح بين 5 الى 9 ولكن هناك بعض الاتنزيمات تتطلب درجة حموضة أعلى مثل انزيم الببسين وانزيمات أخرى تتطلب وسط قاعدى مثل أنزيم الفوسفاتيز القاعدى .

25. pHالاس الهيدروجينى الا

26. تركيز الانزيم تزداد سرعة التفاعل كلما زاد تركيز الانزيم –اذا لم يكن تركيز مادة التفاعل عامل مؤثر العلاقة بين تركيز الانزيم وسرعة التفاعل (أو نشاط الانزيم ) علاقة طردية فتتضاعف سرعة التفاعل اذا ما تضاعف تركيز الانزيم .

27. تركيز مادة التفاعل Substrate Concentration كلما زاد تركيز مادة التفاعل زادت سرعة التفاعل حتى حد معين وبعد ذلك تثبت سرعة التفاعل نظرا لعدم توفر انزيمات حرة لانجاز مزيد من التفاعلات

28. آلية عمل الإنزيم:

32. تنتج الخلايا الحية الإنزيمات وتؤدي عملها عن طريق تعديل الجزيئات الأخرى حيث تتحد مع الجزيئات المعدلة لتكوين تركيب جزيء يحدث فيه التفاعل الكيميائي ثم ينفصل الإنزيم بدون أن يحدث له تغييرا ناتجا عن التفاعل, وتعتمد آلية عمل الانزيمات باتصاله من خلال الموقع النشط ACTIVE SITE بجزيء المادة الخاضعة (مادة التفاعل) Substrate بحيث يكون معقد الإنزيم والمادة الخاضعة . يوجد في جسم الكائن الحي آلاف الإنزيمات لكل منها ماده خاضعة خاصة تتناسب معها تماما, لذلك فأن الانزيمات تؤدي الى التحفيز, ويمكن لجزيء انزيم واحد أن يؤدي عمله كاملا مليون مره في الدقيقه ويحدث التفاعل بوجود الانزيم  بسرعه تفوق سرعة حدوثه بدون الانزيم بالالاف المرات وحتى ملايين المرات.

33. تركيب الانزيم بعض الأنزيمات تتألف من سلاسل بروتينية ومكونات أخرى يحتاجها الأنزيم لفعاليته وتسمى العوامل المرافقة Cofactor العوامل المرافقة : تكون على شكل فلزات مثل المغنيسيوم Mg والحديد Fe وغيرهاقد تكون بشكل جزيئات عضوية معقدة تسمى مرافقات الأنزيم Coenzyme ، وتحتاج بعض الأنزيمات أحيانا ً لكلا النوعين . الأيونات الفلزية والجزيئات العضوية المعقدة عند ارتباط العوامل المرافقة بقوة مع الأنزيم فانه يطلق عليها اسم المجموعة المرتبطهوتكون العوامل المساعده ثابته عند التسخين بينما يثأثر الجزء البروتيني للأنزيم بالتسخين.

34. تعد الأنزيمات عوامل مساعدة بروتينية ، تعمل على اتمام التفاعلات الكيميائية داخل جسم الكائن الحي ، دون أن تستهلك تحوي الخلية الحية ما يقارب 1000 من الأنزيمات المختلفة تعمل بدرجة عالية من التخصص على جزيء معين أو مجموعة جزيئات تنتمي لعائلة واحدة

35. تقسيم الانزيم من حيث التركيب 1-الانزيمات البسيطة هى أبسط أشكال الانزيمات وتتكون من سلسلة ببتيدية واحدة تحتوى على المركز الفعال للأنزيم ومعظم هذه الانزيمات ذات وزن جزيئى صغير ومن أمثلتها انزيمات التحليل المائى 2-الانزيمات االمركبة أو المرتبطة تتكون من سلسلة ببتيدية وتسمى تلك السلاسل بتحت الوحدات وتختلف فى عددها حسب الانزيم فممكن أن تكون اثنان تسمى Dimer أو ثلاثة Trimer أ و أربعة Tetrmer.ويكون الوزن الجزيئى للأنزيم كبير لأنه حصيله الاوزان الجزيئية لتحت الوحدات المكونة له . وممكن أن تكون تلك التحت وحدات متماثلة فى التركيب فتسمى Homotrimer OR Homodimer أو مختلفة فتسمى Heterodimer وتتحد جميعها بروابط خاصة لتكون الانزيم النشط وقد تحتوى التحت وحدات على أماكن لاتحاد مرافقات انزيمية بالاضافة الى أماكن اتحاد مادة التفاعل ومراكز أخرى تساعد على التحفيز أو التثبيط حسب نوع الأنزيم . 3- معقدات الانزيم هى مجموعة انزيمات كل منها له وظيفة تتحد معا لأنجاز سلسلة من التفاعلات حيث يكون ناتج تفاعل أنزيمى يمثل مادة التفاعل لأنزيم أخر .

36. وتختلف عن الانزيمات المركبة فى أن المركبة تتكون من تحت وحدات وكل تحت وحدة غير نشط انزيميا لأنه ليس انزيم أما مجموعها معا يمثل الانزيم الذى يقوم بتحفيز تفاعل واحد .أما معقدات الانزيم فهى مجموعة أنزيمات وليس تحت وحدات وكل أنزيم يعمل بمفرده .ووجه الشبه أنه اذا فصلت معقدات الانزيم عن بعضها البعض لاتكتمل السلسلة التحفيزية ويفقد المعقد نشاطه .وذلك لأن النشاط الكلى يعتمد على قرب الانزيمات من بعضها الذى يمكنها من الاستفادة من النواتج . 4- الايزوانزيمات Iso enzymes هى مجموعة انزيمات ينتجها نفس الكائن الحى وتؤدى نفس الوظيفة من حيث تحفيز نفس التفاعل ولكن تختلف فيما بينها فى وجود أجزاء كربوهيدراتية وبالتالى تختلف خصا ئصها الفيزيقية ووزنها الجزيئى وتركيبها الاولى والثانوى والثالثى والرباعى .ومن أمثلة ذلك ايزوانزيمات البيروكسييز .

37. تنشيط الانزيمات Enzyme activation كثير من الانزيمات لاتحتاج الى تنشيط فهى نشطة بمجرد تكوينها ولكن البعض يحتاج الى تنشيط لأنها تنتج فى شكل غير نشط .وتقسم عملية تنشيط الانزيمات الى نوعين 1- تنشيط بواسطة المرافق الانزيمى 2- تنشيط بواسطة فقد جزء من البروتين .

38. تنشيط بواسطة المرافق الانزيمى الجزء البروتينى المرافق الانزيمى (غير نشط ) (غير نشط ) الانزيم النشط

39. Apoenzyme + Coenzyme Holoenzyme تنشيط بواسطة فقد جزء من البروتين تنتج بعض الانزيمات فى شكل بروتين يحتوى على جزء زائد عن حاجة الانزيم النشط هذا الجزء عبارة عن عدد من الاحماض الامينية يؤدى وجودها الى أن يأخذ الانزيم شكلا مختلفا عن الشكل الذى يمكنه من اداء وظيفته التحفيزية ويتحول هذا الشكل الى صورة الانزيم النشط بعد حذف الببتيد الزائد . ويسمى الانزيم الغير نشط فى هذه الحالة بمولد الانزيم اوالزيموجين أو البروانزيم Proenzyme ويمكن تعريفها بأنها مولدات الانزيم حيث تحتوى على جزىء ببتيدى اضافى يتم حذفه مما يتسبب فى تنشيط الانزيم .مثال ذلك ببسينوجين (غير نشط ) ببسين (نشط )+ببتيد تربسينوجين (غير نشط ) تربسين (نشط )+ببتيد

40. اغلب الانزيمات تعمل داخل الخليه المنتجه لها وتسمى Intracellular  او انها تعمل خارج الخلايا وتسمى extracellular مثل انزيمات الهضم. تبقى معظم الانزيمات في الخلايا التي تنتجها ولكن بعضها تتتكون داخل الخلايا وتعمل بشكل مستقل عنها كما في انزيم اللابيز الذي يفرز من البنكرياس وينتقل الى الامعاء الدقيقه حيث يقوم بتحليل الدهون يحتوي الأنزيم على موقع فعال Active site يوافق تماما ً الجزيء الذي يعمل عليه الأنزيم توافقا ً يشبه توافق القفل والمفتاح ، وتسمى المادة التي يعمل عليها الانزيم المادة الأساس Substrate

41. التخصص الانزيمى هناك انزيمات لها تخصص مطلق لمادة اساس معينه ولا يعمل على اي مواد اخرى حتى في حالة تشابه جزيئتها الكبيره و على العكس هناك انزيمات ذات تخصص واسع وتعمل على مركبات عديده لها ميزات تركيبيه مشتركه مثل فوسفاتيز الكليه المحفز للتحلل المائي لعدد من الاسترات المختلفه لحامض الفوسفوريك و بنسب مختلفه .وهناك أنواع أخرى من التخصص الانزيمى يمكن تقسيها حسب تركيب وشكل مادة التفاعل الى 1-التخصص تجاه ماده تفاعل 2-التخصص الفراغى الضوئى . 3-التخصص الفراغى (مقابل –مجاور ) 4-التخصص الراسيمى

42. الموقع الفعال وميكانيكية عمل الانزيم في كل انزيم مركز منشط او اكثر مسؤول عن قيام الانزيم بعمله حيث يتلاءم الموقع الفعال هذا مع نوع مادة الاساس (substrate) التي يعمل عليها الانزيم , حيث ترتبط المادة الاساس في هذا المكان . لكل انزيم تركيب خاص ودقيق, يميزه عن غيره بالبدايه ترتبط مادة الاساس بالانزيم فيتكون مركبا "معقدا" مؤقتا (Enzyme-Substrate Complex). ثم يتحلل المركب المعقد المؤقت ليكون نواتج ويتحرر الانزيم :

43. خصوصية الماده الاساس بالنسبه للانزيمات الموقع الفعال + P انزيم المادة الاساسية مركبا "معقدا انزيم نواتج E + S ES E + P

44. خصوصية الماده الاساس بالنسبه للانزيمات موقع الإرتباط في الأنزيم يشابه دور القفل الذي لا يفتحه إلا مفتاح مخصص له ينطبق شكله على متطلبات هذا القفل ، وهذا ما يؤدي إلى ان جزيئات معينة فقط تستطيع الإرتباط بالانزيم في موقع ارتباطه التفاعلي لتخضع للتقاعلات التي ينجزها الأنزيم

45. تثبيط الانزيمات توجد بعض المواد التى تؤثر على النشاط الانزيمى فتقلل منه وتسمى هذه الماد بالمثبطات وتأثيرها أما مؤقت(أى يسترد الانزيم نشاطه بزوال المثبط )ويسمى بالتثبيط العكسى أو يكون التأثير دائم(أى لايسترد الانزيم نشاطهبزوال المثبط )ويسمى بالتثبيط الغير عكسى ويرجع السبب فى التثييط الى أن الانزيم يفقد قدرته على أعطاء نواتج أما للزيادة النسبية للمثبط أو لعد قدرته على الالرتباط بمادة التفاعل أو لعدم مقدرته على تحويلها لنواتج

46. مثبطات الأنزيمات 1- تثبيط تنافسى Competitive Inhibition 2-تثبيط لاتبافسى Non-Competitive Inhibition 3- تثبيط غير تنافسى Une Competitive Inhibition 4-تثبيط التغذية المرتدة Feed Back Inhibition 5- تثبيط غير عكسى Irreversible Inhibition

47. تثبيط تنافسى Competitive Inhibition وفيه يتشابهه تركيب المثبط مع تركيب مادة التفاعل فيتحد المثبط بنفس مكان ارتباط مادة التفاعل بالمراكز النشطة للانزيم فينافسها فى ذلك وهو تثبيط عكسى .ويتم التغلب عليه جزئيا بزيادة تركيز مادة التفاعل فى الوسط بشكل يعطى فرصة أكبر لمادة التفاعل للوصول للأنزيم .كما يختفى التثبيط كليا أذا أزيل المثبط بأحدى الطرق مثل الفصل الغشائى . لاتتغير السرعة القصوى للتفاعل . تزداد قيمة ثابت ميكائيل للأنزيم فى وجود المثبط .

50. 2-تثبيط لاتبافسى Non-Competitive Inhibition وفيه يتحد المثبط بالانزيم في موقع مختلف عن مكان ارتباط مادة التفاعل وهو لا يشابهها في التركيب ,وبالتالي لا ينافسها علي موضع اتصالها بالمركز النشطة في الانزيم.ويعتمد التثبيط علي ان المثبط يغير من الشكل الفراغي للانزيم عند اتصاله به وبالتالي يغير شكل المراكز النشطة فيفقد الانزيم قدرته علي الارتباط بمادة التفاعل. تثبيط عكسي.وتعتمد درجة التثبيط علي تركيز المثبط وليس مادة التفاعل.وبالتالي فلا يتم التغلب عليه بزيادة تركيز مادة التفاعل علي عكس ما هو عليه في التثيط التنافسي.ويتفق معه في ان التثبيط يختفي كليا اذا ازيل المثبط. تتغير السرعة القصوي للتفاعل في وجود المثبط. لا تتغير قيمة ثابت ميكائيل.