PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS

1. PROTEÍNAS, ENZIMAS Y VITAMINAS

2. PROTEÍNAS: 1. CARACTERÍSTICAS GENERALES • Son biomoléculas o principios inmediatos orgánicos, constituidos mayoritariamente por C,H,O y N , también tienen S pero en menor cantidad. Forman macromoléculas de elevado peso molecular, constituidas por la polimerización de 20 unidades moleculares o monómeros distintos, llamados aminoácidos. • Su importancia no radica solo en la abundancia en que están presentes en los seres vivos, sino sobre todo en la variedad de funciones biológicas que las proteínas llevan a cabo: • Transporte de moléculas • Movimientos • Regulación hormonal • Acción catalizadora en las reacciones metabólicas imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales. • Sin embargo no suelen emplearse para producir energía( salvo que sea necesario ante la falta de moléculas energéticas.)

3. 2.LOS AMINOÁCIDOS La hidrólisis de las proteínas libera unas unidades llamadas aminoácidos, cuya unión origina las cadenas polipeptídicas. Como su nombre indica, los aminoácidos son moléculas que tienen un grupo amino(-NH2)y un grupo carboxilo ( -COOH). Este último es necesariamente terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Se distinguen así, α-, β, γ …. Aminoácidos, según la situación del grupo amino con respecto al carbono del grupo carboxilo. R-αCH-COOH R-βCH-αCH –COOH NH 2 NH 2 Los aminoácidos que constituyen las proteínas son α-aminoácidos, pues el grupo amino está unido al carbono α, es decir el contiguo al grupo carboxílico. Existen más de 200 aminoácidos pero que formen parte de las proteínas sólo son 20, que se diferencian por el otro grupo unido al carbono α, el llamado grupo R o cadena lateral. De estos 20 aminoácidos, hay 8 que los llamamos aminoácidos esenciales,porque no los podemos sintetizar y por ello deben ser obtenidos mediante los alimentos ( Thr, Met, Lys, Val, Trp, Leu,ile, y Phe: en la infancia también son esenciales la His y la Arg).

4. 2.1 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS : Carácter Anfótero: Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Este es el caso de los aminoácidos al tener un grupo carboxilo pueden desprender H+ , por lo que tiene un carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H+ , y por tanto, también tienen carácter básico. Al pH existente habitualmente en los medios biológicos ( pH=7) , el grupo amino está protonado y los grupos carboxilo están desprotonados, por lo que están doblemente ionizados, (formas zwitteriónicas)

5. A un pH ácido (pH <7), los aa. tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo –COO- , neutralizando éste y quedando únicamente la carga del grupo –NH3+ . Por el contrario, en un pH más básico(pH>7), el grupo NH3+ cederá un H+ al medio y el aa. quedará con carga negativa. R R R CH CH CH H2 N COO-+H3 N COO-+H 3N COOH pH>7 pH<7 ↑OH- ↑H+ Se comporta como un ácido Se comporta como una base El pH para el cual el aa, se comporta como una forma dipolar neutra se dice que es el Punto Isoeléctrico(PI)

6. b. Estereoisomería: como el carbono α es asimétrico, es decir, tiene sus cuatro valencias unidas a cuatro radicales distintos, existen dos estereoisómeros ( D y L) (excepto el aa. Gly que tiene como cadena lateral un H y por tanto su Cα no es asimétrico). Y también tienen actividad óptica ( dextrógiros y levógiros). Los aa que son de configuración L son los que tienen el grupo amino terminal a la izquierda y los de la configuración D a la derecha. En las proteínas solo se encuentran aa de configuración L. :

7. 2.2 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS • CLASES DE AMINOÁCIDOS • Apolares: la cadena lateral R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser: • Apolares alifáticos:R es de naturaleza alifática • Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos • Polares sin carga: R contiene grfupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares • Polares con carga: La cadena lateral R tiene grupos polares cargados. Pueden ser: • Polares Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente • Polares Ácidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente

8. 3. EL ENLACE PEPTÍDICO El grupo carboxilo de un aa, puede interaccionar con el grupo amino de otro quedando unidos ambos aminoácidos y liberándose una molécula de agua. El compuesto obtenido se denomina dipéptido. El mecanismo de esta reacción es el siguiente: enlace peptídico La atracción entre el grupo carboxilo y el grupo amino permite su unión y la formación de una molécula de agua, que se libera. El enlace creado es de tipo “amida” y se denomina enlace peptídico. A su vez este enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aa.

9. Este enlace tiene carácter parcial de doble enlace, es decir que los electrones que intervienen en este doble enlace pueden migrar entre le C=O y el C=N, esto hace que aparezcan dos formas resonantes distintas: El N, el C y el O comparten sus electrones, y por tanto podemos afirmar que el enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor del enlace peptídico, lo que determina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el mismo plano.(los átomos del enlace peptídico se sitúan en el mismo plano)( mirar enlace a pág web de la diapositiva anterior) El dipéptido puede unirse a otro aminoácido, pues sigue teniendo un grupo carboxilo y un grupo amino libres. En la unión se liberaría otra molécula de agua y se formaría un tripéptido. De nuevo, éste podría seguir adicionando nuevos aminoácidos y dar lugar a tetrapéptidos, pentapéptidos….La unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido.

10. aa 1 aa 2 aa 3 Se suele reservar el nombre de péptido cuando la cadena contiene pocos aa ( menos de 10: oligopéptido) y polipéptido cuando es mayor de 10. Cuando tiene más de 100 aa hablamos ya de proteína. Cada péptido o polipéptido empieza por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finaliza por el extremo C-terminal que tiene un grupo carboxilo ( COOH) R1 R3 COOH NH2 Grupo carboxilo terminal Grupo amino terminal R2 R4 Secuencia de aminoácidos en una cadena polipéptidica

11. 4. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS La actividad biológica de una proteína depende de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Existen en las proteínas cuatro niveles de organización estructural. La estructura primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria. 4.1. Estructura Primaria: Corresponde al encadenamiento de los aa ,es decir, a la secuencia de aa de la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aa que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína, y determinan la actividad biológica de ésta proteína. Siempre existe un extremo con un aa cuyo grupo amino esta libre y otro extremo con un aa con su grupo carboxilo libre.

12. 4.2.Estructura Secundaria: es el plegamiento de la estructura 1ª, y existen dos tipos bádicos de estructuras secundarias que son la α- hélice y la lámina plegada o Lámina – β.En las proteínas coexisten ambas, aunque una de ellas puede predominar sobre la otra. α- hélice : Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma (origina una hélice). Este enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3’6 aminoácidos por cada vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno entre el grupo –NH (que forma el enlace peptídico) de un aa y el grupo –CO ( que forma parte de otro enlace peptídico) delcuarto aa que lo sigue en la cadena lineal.

13. Las cadenas laterales de los aminoácidos no interviene en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la α- hélice(fig-5.4) . Al formarse esta estructura secundaria sucede que grupos funcionales de cadenas laterales R que estaban alejados se aproximen y si tienen cargas eléctricas opuestas se atraerán y si tiene la misma carga se repelerán. Del mismo modo, si las cadenas laterales son muy voluminosas originan desestabilizaciones de esta estructura en la que puede haber tramos en que la α- hélice esté desorganizada y no se pueda reconocer.

14. Lámina plegada o Lámina β: El plegamiento en este caso no origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag, originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan la α- hélice. Las cadena laterales (grupos R) de los aminoácidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura. Giros en β:secuencias de la cadena polipeptídica en estructura en α o β a menudo están conectadas entre sí por los llamados giros β ; secuencias cortas con un giro muy brusco de 180º a la cadena principal del polipéptido.

16. Triple hélice del colágeno: además de la α- hélice y de la lámina plegada existen otros tipos de estructura secundaria, como la triple hélice del colágeno. Esta proteína, muy rica en el aminoácido prolina y en un derivado de éste, la hidroxiprolina, no puede formar muchos de los puentes de hidrógeno que se establecen entre los enlaces peptídicos y que son necesarios para estabilizar las otras estructuras secundarias descritas, ya que estos aminoácidos tienen unas cadenas laterales muy voluminosas. En su lugar se asocian tres cadenas trenzadas que originan una triple hélice. Cada una de las tres cadenas que constituyen la hélice de colágeno presenta un plegamiento secundario en forma de hélice enrollada hacia la izquierda, algo más extendida que la hélice- α. Las tres hélices se asocian para forman la triple hélice de colágeno con un enrollamiento dextrógiro.

17. 4.3.Estructura Terciaria: La estructura terciaria de las proteínas es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica ( cada una con su correspondiente estructura secundaria: hélice-α, lámina –β) como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre grupos funcionales de cadenas laterales R de los aminoácidos que al plegarse la cadena en su estructura secundaria quedan próximos pudiendo repelerse o atraerse.

18. Puentes disulfuro: constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos –SH que pertenecen a sendos aminoácidos cisteína. Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos de cadenas laterales con cargas eléctricas opuestas. Se producen , lógicamente, entre grupos R de aminoácidos ácidos ( con carga negativa-COO- ) y aminoácidos básicos (con carga positiva –NH3.). Puentes de Hidrógeno: se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Fuerzas de Van der Waals e Interacciones hidrofóbicas: Son las uniones más débiles y se producen entre aminoácidos apolares. El resultado es diferente, dando como resultado la formación de dos tipos de estructura terciaria: proteínas globulares y proteínas fibrosas.

19. Proteínas Globulares: la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como un ovillo hasta formar una proteína esferoidal, compacta y por lo general, soluble en agua. • Algunas proteínas globulares como la mioglobina, solo posee hélice- α, otras solo posee lámina-β, pero lo habitual es que las proteínas globulares tengan ambas en proporciones distintas. • Como las proteínas globulares se encuentran generalmente en un ambiente acuoso de naturaleza polar, el plegamiento se hace de manera que los aminoácidos con cadenas hidrófobas se disponen en el interior de la estructura, mientras que los que poseen restos polares se localizan en la s uperficie. En las proteínas de las membranas biológicas sucede exactamente lo contrario, porque al encontrarse rodeadas de un ambiente lipídico, disponen los grupos hidrófobos en el exterior y los polares en el interior. • Proteínas fibrosas: o Fibrilares, el plegamiento de la cadena polipeptídica es menor y por lo tanto presentan formas alargadas, son proteínas muy resistentes e insolubles en agua. • La estructura fundamental de las proteínas fibrosas es la estructura secundaria, la hélice-α de la queratina del pelo, la hélice de colágeno y la lámina-β de la fibroína de la seda. En este tipo de proteínas la estructura terciaria es muy simple y supone un nuevo enrollamiento hasta formar una superhélice. • En aquellas proteínas que sólo están formadas por una sola cadena polipeptídica,al alcanzar la estructura terciaria son ya biológicamente activas.

20. 4.4. Estructura Cuaternaria: La estructura cuaternaria solo se manifiesta en las proteinas formadas por la asociación de varias cadenas peptídicas iguales o diferentes, de manera que la asociación entre las distintas cadenas con estructura terciaria se establece por uniones débiles, del tipo de los puentes de hidrógeno , uniones electrostáticas, interacciones hidrofobicas y fuerzas de Van der Waals, o puentes disulfuro en algunos. • En las proteínas fibrosas la estructura cuaternaria de las proteínas está basada en la asociación entre las distintas unidades peptídicas que las componen y dan lugar a complejos supramoleculares de gran envergadura . (la base fundamental de su estructura es la secundaria, ya que la terciaría es muy simple). Tienen forma alargada y suelen desempeñar funciones estructurales como la queratina del pelo. • En las proteína globulares: como por ejemplo la Hemoglobina. Estan compuestas por la asociación de dos o más cadenas con estructura terciaria, que pueden ser iguales o distintas y se suelen representar mediante las letras griegas α,β, γ…Por tanto las proteínas formadas por un único polipéptido como la miglobinas, no pueden tener estructura cuaternaria y solo alcanzan el nivel de plegamiento de la estructura terciaria. La hemoglobina es un tetrámero constituido por dos cadenas α y dos cadenas β.

21. La Hb es una proteína globular localizada en los eritrocitos que presenta estructura cuaternaria , que capta el oxígeno en los pulmones y lo libera en los tejidos. Es un tetrámero, ya qre está formada por 4 cadenas polipeptídicas. 2 α y 2 β. En la anemia falciforme o drepanocitosis, las dos cadenas α de la hemoglobina son normales, pero en las cadenas β, existe la sustitución de un aminoácido por otro: el ácido glutámico en posición 6 por la valina. Los eritrocitos tienen en estos casos la forma de hoz.

22. Estas subunidades proteicas o protómeros que constituyen la estructura cuaternaria, se pueden autoensamblar en el interior de la célula mediante interacciones débiles para formar estructuras mayores , como, por ejemplo, dímeros ( citocromo c), tetrámeros( hemoglobina) y en general, oligómeros o polímeros que constituyen complejos supramoleculares ( filamentos de actina y miosina, microtúbulos, complejos multienzimáticos, ribosomas, cápsida de los virus

23. La estructura cuaternaria de las proteínas ( o la terciaria, en aquellas que solo presentan esta estructura), es responsable de su actividad biológica. La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende de la estructura primaria, es decir, de la secuencia de los aminoácidos que componen cada una de las cadenas polipeptídicas. Por esta razón, cualquier variación de la secuencia de aminoácidos puede afectar a los distintos niveles de plegamiento y por tanto, a la funcionalidad biológica. En el plegamiento de las proteínas existen las chaperonas que son un grupo de proteínas que aseguran el plegamiento correcto de las proteínas. PROTEÍNAS ALOSTÉRICAS: cambios conformacionales Los enlaces covalentes que mantienen la estructura primaria de los polipéptidos son rígidos, pero los enlaces débiles que pliegan espontáneamente a la proteína en los demás niveles conformacionales pueden abrirse y volverse a cerrar, lo que permite pequeñas deformaciones de importancia para su actividad biológica. Las proteínas no son estructuras inmutables, sino que se modifican ligeramente en su estructura en respuesta a las condiciones ambientales y a la función que desempeñan. En algunas proteínas se producen cambios conformacionales entre dos estados , uno activo y otro inactivo, en respuesta a cambios fisicoquímicos de su ambiente, como las variaciones de pH y de temperatura. Pero existen las proteínas alostéricas, en las que los cambios conformacionales son inducidos por la unión de una moléculas, los ligandos, que provocan modificaciones de la estructura terciaria, cuaternaria o ambas. Entre estas proteínas se encuentran : enzimas, proteínas de membrana,…

24. El alosterismo es uno de los mecanismos más importantes que permiten regular la actividad de una proteína y por tanto , su funcionalidad biológica, el ligando, activador o inhibidor ( iones Ca, grupos fosfato, neurotransmisores, se une a un lugar distinto al sitio activo de la proteína y activo o reprime su función respectivamente http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm

25. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Las propiedades físicas y químicas de las proteínas dependen de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales R de los aminoácidos que quedan expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la conformación geométrica que adopten. ESPECIFICIDAD: Las proteínas cuando alcanzan su plegamiento definitivo, tienen una zona conocida como sitio activo o centro activo, donde se localizan unos grupos funcionales de cadenas laterales R de aminoácidos catalíticos, y que podrán unirse específicamente a otras moléculas, el resto de la cadena peptídica solo es necesaria para mantener la forma de la proteína. La actividad biológica de la proteína se base en la unión de su centro activo por enlaces débiles no covalentes con otras moléculas de forma geométrica determinada que encaja perfectamente en la forma del sitio activo de la proteína, (modelo de llave y cerradura). Por ejemplo, la unión del Ag-Ac. Es por ello que la especificidad de la unión de la superficie activa ( sitio activo) de la proteína con otras moléculas se basa en el plegamiento de cada proteína ( estructura terciaria o cuaternaria), que, en último término, depende de la secuencia de aminoácidos. Por tanto, cualquier cambio de la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionsr una modificación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria ( si la tiene), que provoca un cambio en la forma geométrica del sitio activo, y en consecuencia , la disminución o pérdida de su funcionalidad biológica.( ver ejemplo de la anemia falciforme )

26. 2. SOLUBILIDAD: Las proteínas globulares son macromoléculas solubles en medios acuosos, por la interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas, distribuidas en su superficie con las moléculas de agua, formando la llamada capa de solvatación.Las proteínas fibrosas son insolubles en agua.

27. 3. DESNATURALIZACIÓN: es la pérdida de su conformación espacial, /do se somete la proteína a condiciones ambientales desfavorables, y como consecuencia , la pérdida del sitio activo implica la pérdida de la funcionalidad biológica. Cuando se modifican las condiciones, por ejemplo, si se eleva la temperatura, o variamos el pH, la presencia de determinados iones o a la intervención de agentes químicos y/o físicos, pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrógeno o del resto de las interacciones débiles que mantienen estables la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, menos los enlaces peptídicos. Las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados , que se entrelazan entre ellos y forman compuestos fibrosos, insolubles en agua y que precipitan. Si las condiciones que provocan la desnaturalización son leves y duran poco tiempo, la desnaturalización es reversible, lo que se conoce como renaturalización. Pero si los cambios ambientales son intensos la desnaturalización es irreversible ( por ejemplo la coagulación de la albúmina del huevo por cocción)

28. 6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS • HOLOPROTEÍNAS : Están constituidas únicamente por aminoácidos. • Proteínas globulares: tienen forma esférica y son solubles en disoluciones acuosas: • Albúminas: principal fracción proteica del plasma. Mantienen la presión osmótica sanguínea.( ovoalbúmina, lacto albúmina y seroalbúmina). Tienen funciones de reserva y transportadora. • Globulinas: comprenden las α y β – globulinas. Asociadas a la hemoglobina y las γ –globulinas o inmunoglobulinas que constituyen los Anticuerpos. • Histonas y protaminas : proteínas que interaccionan con el ADN eucariota • Proteínas fibrosas o escleroproteínas: son insolubles en agua y desempeñan funciones estructurales, como el colágeno, la elastina, la queratina y la fibroína de la seda. • HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS: están formadas por cadenas peptídicas ( grupo proteico) y sustancias no proteicas ( grupo prostético). Según la naturaleza del grupo prostético , permite clasificarlos en: • Glucoproteínas: el grupo prostético es una cadena glucídica. • Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido. De este modo se transportan por la sangre los triglicéridos, el colesterol y otros lípidos. • Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada, que puede ser • De naturaleza porfirínica: el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico, como el grupo hemo de la hemoglobina y mioglobina que contienen un catión de hierro al que deben su coloracion roja. • De naturaleza no porfirínica : es decir sin anillos tetrapirrólicos como la hemocianina, ( que contiene cobre) y transporte oxígeno en la sangre de los invertebrados. • Otras heteroproteinas: como las fosfoproteínas, cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico, o las nucleoproteínas, cuyo grupo prostético és el ADN

30. 7. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS • Las proteínas son las moléculas encargadas de ejecutar las órdenes dictadas por el ADN: • Función de reserva: aunque las proteínas no suelen utilizarse como carburantes metabólicos típicos, existen ciertas clases, como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, que constituyen un almacén de aminoácidos, dispuestos para ser utilizados por el embrión en desarrollo como elementos nutritivos y unidades estructurales.

31. Función estructural: es una de las funciones más características de las proteínas. Por ejemplo las glucoproteínas intervienen en la formación de las membranas celulares. Otras proteínas constituyen el citoesqueleto de la célula, los microtúbulos del huso mitótico, de los cilios y de los flagelos, los ribosomas. Las histonas, forman parte de los cromosomas en las células eucariotas. El colágeno, que se encuentra en la sustancia intercelular del tejido conjuntivo, mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y de los cartílagos. • Función homeostática: Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores o tampones en el mantenimiento del pH constante.

32. Función portadora de mensajes: hormonas y neurotransmisores: Las hormonas de naturaleza proteica como por ejemplo la insulina y el glucagón, que regulan el metabolismo de los glúcidos ; y las hormonas segregadas por la hipófisis ( hormona del crecimiento, oxitocina… Algunos neurotransmisores como las endorfinas y encefalinas son de naturaleza peptídica. • Acción hormonal en células adyacentes Acción hormonal en células lejanas • Función de recepción y transmisión de señales: Los receptores de membrana son proteínas que se encuentran dispersas por la superficie externa de la membrana plasmática de las células y son capaces de unirse de manera específica con una molécula portadora de un mensaje ( neurotransmisores, hormonas…) Como consecuencia de esta unión, se produce un cambio conformacional en el receptor que constituye la señal para provocar una respuesta. Las respuestas a estas moléculas señal suelen tener lugar en el citoplasma o en el núcleo, por lo que la transmisión de la información desde la membrana plasmática hasta el interior de la célula se lleva a cabo por un sistema de trasducción de señales formado por un conjunto de proteínas alostéricas que utilizan el procedimiento de activación en cascada.

33. La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica. • Función de transporte: Determinadas proteínas intervienen en el transporte a través de las membranas celulares (proteínas canal). Otras como la Hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en la sangre de los invertebrados, y la mioglobina en el músculo estriados, los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (en las mitocondrias), la seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos, tóxicos y otras sustancias en la sangre. • Entre las proteínas transportadoras destacan las lipoproteínas, que transportan los lípidos por la sangre. Dado que los lípidos son insolubles en agua, como la sangre es un medio acuoso , estos se unen a las proteínas formando las lipoproteinas. La parte proteica sin los lípidos se llamo apolipoproteína. • Estas lipoproteínas plasmáticas forman partículas esféricas que trasnportan triacilgliceroles, colesterol, ésteres de colesterol y fosfolípidos .

34. En el plasma humano se distinguen las siguientes clases de lipoproteínas: Quilomicrones: transportan triacilgliceroles y colesterol exógenos ( aportados por la dieta) desde el intestino hasta el hígado. Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) y de baja densidad (LDL) : transportan triacilgliceroles y colesterol endógenos(sintetizados em el oroganismo desde el hígado hacia los tejidos ( colesterol malo) Lipoproteínas de alta densidad ( HDL): transportan colesterol desde los tejidos al hígado ( es el colesterol bueno)

35. Función defensiva : Algunas proteínas desempeñan funciones de protección como la trombina y el fibrinógeno, que contribuyen a la formación del coágulo durante una hemorragia e impide la pérdida de la sangre; o los proteoglucanos (mucinas) que tienen acción germicida y protectora de las mucosas . Las Inmunoglobulinas o Anticuerpos , que tienen una función defensiva frente a agentes patógenos que pueden penetrar en el organismo. • Función contráctil: como los microtúbulos y los microfilamentos del citoesqueleto. La dineina , que permite el movimiento de los cilios y los flagelos; la actina y la miosina , que son filamentos proteicos que constituyen las miofibrillas de las células musculares responsables de la contracción muscular. http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot3.htm

36. Función enzimática: Es la función más importante de las proteínas pues la vida no sería posible sin las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo. Las enzimas son específicas de las reacciones que catalizan y del sustrato sobre el que actúan. Intervienen en las reacciones químicas en bajas concentraciones, aceleran la velocidad de la reacción química y no se modifican en el transcurso de la reacción