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VITAMINA K b) NIACINA

Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse:. VITAMINA K b) NIACINA. La haptocorrina es una proteína que se encuentra en saliva e intestino, tiene capacidad para unirse a:. Vitamina A b) Vitamina B 12.

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VITAMINA K b) NIACINA

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Presentation Transcript

  1. Cual de las siguientes vitaminas necesita la presencia de bilis a nivel intestinal para poder absorberse: VITAMINA K b) NIACINA

  2. La haptocorrina es una proteína que se encuentra en saliva e intestino, tiene capacidad para unirse a: Vitamina A b) Vitamina B12

  3. Cual de los siguientes compuestos corresponde a la forma activa de la vitamina D: Calcitriol Acido retinoico NAD

  4. La principal función del fosfato de piridoxal es ser un activo antioxidante? ¿Los iones Calcio actúan manteniendo el potencial de membrana?

  5. A través de un sistema de bombas, con gasto de ATP, Cual de los siguientes iones es expulsado hacia el líquido extracelular? Potasio Sodio Hierro

  6. Cual de los siguientes iones se encuentra en mayor concentración en líquido extracelular y regula presión osmótica: Cloruro Potasio

  7. BOLILLA 2 • ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas y Grupos Prostéticos. • Complejo ES-Ecuación de Michaelis Menten y Ecuación de Lineweaver Burk- Inhibición competitiva y no Competitiva. • Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular • Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH – T- [S] • Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética)- Zimógenos- Modulación Covalente • Isoenzimas: Propiedades e importancia.

  8. QUE SON LAS ENZIMAS • La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEINAS • Las ENZIMAS tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan CATALIZADORES BIOLOGICOS • La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO

  9. Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS • La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere. • Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera • Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología • A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta.

  10. Transformaciones mediadas por enzimas • Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa ENZIMAS PAN n (GLUCOSA) ALMIDON PAPAS ENZIMAS ARROZ (GLUCOSA)n GLUCOGENO

  11. CARNES ENZIMAS SOJA PROTEINAS n (AMINOACIDOS) LECHE ENZIMAS NUEVOS AMINOACIDOS, OTROS COMPUESTOS NITROGENADOS

  12. PANCETA ENZIMAS MONO TRIGLICERIDOS CHIZITOS GRASAS CHORIZOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS TRIGLICERIDOS

  13. E + S ES Complejo ES Enzima Sustrato REACCION EZIMATICA E + P Producto Enzima

  14. GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP D-Glucosa - P Glucoquinasa

  15. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS • SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas • SON ESPECIFICAS • NECESITAN DE FACTORES ENZIMATICOS: Inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas)

  16. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato Lactato Deshidrogenasa (LDH) LACTATO Grupo de sustratos ESPECIFICIDAD RELATIVA Km diferente Hexoquinasas HEXOSAS glucosa, manosa y fructosa

  17. DENOMINACION DE LAS ENZIMAS • NOMBRE DEL SUSTRATO O DEL PRODUCTO CON LA TERMINACION ASA: sacarasa, ureasa, amilasa • ALGUNAS TIENEN NOMBRES arbitrarios ptialina salival, pepsina del jugo gástrico • CADA ENZIMA TIENE UN NOMBRE ASIGNADO POR LA COMISION INTERNACIONAL DE ENZIMAS

  18. Tipos de reacciones catalizadas por enzimas • Oxido-reducción • Rotura y formación de enlaces C-C • Reorganizaciones internas • Transferencia de grupos • Reacciones de condensación

  19. Clase - subclase - subsubclase - nº de orden Lactato11 127 deshidrogenasa CLASIFICACION 1-OXIDORREDUCTASAS Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1) 2. TRANSFERASAS Hexoquinasa (EC 2.7.1.2)

  20. 3. HIDROLASAS Carboxipeptidasa A (EC 3.4.17.1) 4. LIASAS Piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) 5. ISOMERASAS Fumarasa ó malato isomerasa (EC 5.2.1.1) 6. LIGASAS Piruvato carboxilasa (EC 6.4.1.1)

  21. Ejemplos de Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores Fe++ ó Fe+++ Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Zn++ Anhidrasa carbónica Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg++ K+ Piruvato quinasa

  22. Niacina NAD, NADP Ion Hidruro (:H -) PDH GAD Electrones Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMN SDH PDH, TC Tiamina (Vit. B1) Aldehídos PP-tiamina Grupos aciloS Tiolasa Ac. pantoténico Coenzima A Ac. fólico Grupos monocarbonados Ser-Treon. Deshidrat. FH4 Piridoxina (B6) P-piridoxal GPT Grupos aminos PDH Ac.lipoico Lipoamida e- y grupos acilos

  23. COENZIMA HOLOENZIMA = APOENZIMA + ENZIMA TOTAL PROTEÍNA TERMOLÁBIL NO PROTEÍNICA TERMOESTABLE Transportadores de grupos funcionales COENZIMAS Transportadores de electrones

  24. DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS • COMPARTIMENTALIZACION: Diferentes localización dentro de la célula. • SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos • ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos

  25. mmol de S transformados U.I.E. = min U.I.E. Actividad específica = mgr de proteína mmol de S transformados/min Actividad molecular = Mol de enzima ACTIVIDAD ENZIMATICA • Unidades InternacionalesCantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 umol de S por minuto • Actividad Específica Actividad enzimática por cada miligramo de proteína presente en la muestra • Actividad Molecular ó Numero de RecambioMoléculas de S convertibles en P por unidad de tiempo y por molécula de enzima 1 katal = 6 x 107 U.I.E.

  26. A B Prot.Tot: ∑ + + D Prot.Tot: ∑ + + + U.I.E. Activ. Enzimática Actividad específica = = Prot.Tot: ∑ + mgr de proteína Prot.Tot: ∑ Prot. totales ACTIVIDAD ESPECIFICA

  27. CINETICA ENZIMATICA

  28. Vo [S] Representación de la ecuación de Michaelis - Menten Leonor Michaelis y Maud Menten

  29. GRÁFICA DOBLE RECÍPROCA O DE LINEWEAVER-BURK Ordenada al origen = 1/Vmáx. Pendiente= Km/Vmáx Intersección c/eje x = - 1/Km

  30. Quimotripsina DIFP Xantina oxidasa Alopurinol Penicilina Transpeptidasa INHIBICION ENZIMATICA COMPETITIVA NO COMPETITIVA ACOMPETITIVA INHIBICION REVERSIBLE POR ENLACE COVALENTE (Análogos del estado de transición) INHIBIDOR SUICIDA INHIBICION IRREVERSIBLE

  31. E + S ES E + P E + I I E EI E [E] [I] [EI] Ki = INHIBICION REVERSIBLE INHIBICION COMPETITIVA S     KM ap = Km(1 + [I]/Ki)

  32. Succinato + FADH2 Fumarato + FAD+ Succinato deshidrogenasa COO- (CH2)2 COO- COO- CH2 COO- Ejemplo de Inhibidor competitivo Succinato Malonato

  33. v Gráfica de M-M Km Kmap [S] 1/v Gráfica de L-B 1/[S] -1/Km -1/Kmap

  34. S E E E + S ES E + P S + + I I I I E S EI + S ESI E S I I INHIBICION NO COMPETITIVA

  35. v Gráfica de M-M Km [S] 1/v Gráfica de L-B Vmax.s/I Vmáx ap.=      Km(1 + [I]/Ki) -1/Km 1/[S]

  36. Tipo de El Inhibidor Efecto Efecto inhibición se une a s/Vmáx s/Km CompetitivaE Ninguno Aumenta No competitivaE y ESDisminuyeNinguno Características de los diferentes tipos de inhibición reversible Km c/I. = Km s/Inh. (1+ [I]/Ki) Vmáx c/I= Vmáx. s/Inh. / 1 + [I]/ Ki

  37. COMPETITIVA NO COMPETITIVA Acción de inhibidores a distinta concentración Pendiente = Km / Vmáx

  38. - Acetilcolinesterasa - Quimotripsina Enzima inactivada INHIBICION IRREVERSIBLE . Por unión covalente del inhibidor Diisopropilfluorfosfato (DFP)

  39. INHIBICION IRREVERSIBLE . Inhibidor suicida Se une al sitio activo de la enzima y ésta cataliza la modificación del inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima. El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que actúa sobre la enzima xantina oxidasa (degradación de purinas). Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.

  40. Factores que afectan la actividad enzimática • pH • Temperatura • Concentración de Enzima • Concentración de Sustrato

  41. EFECTO DE LA CONCENTRACION DE SUSTRATO SOBRE LA VELOCIDAD INICIAL

  42. v [E] Efecto de la concentración de enzima sobre la actividad Concentración saturante de sustrato, pH y temp. constantes

  43. Actividad enzimática pH Influencia del pH sobre la actividad enzimática

  44. Ejemplos de enzimas con diferentes pH óptimo

  45. actividad por de la temperatura Actividad enzimática de temperatura provoca desnaturalización T(ºC) Influencia de la Temperatura sobre la actividad enzimática T. óptima

  46. ISOENZIMAS • Diferentes formas moleculares de una misma enzima. • Son sintetizadas por genes diferentes • Tienen diferente composición aminoacídica por lo que pueden separarse por electroforesis. • Catalizan la misma reacción, actuando sobre el mismo sustrato para dar el mismo producto

  47. Dos isoenzimas presentan en general diferentes valores de Km y Vmáx. • Se encuentran ubicadas en diferentes compartimentos de la célula ó en diferentes tejidos. • Son utilizadas en clínica para determinar el origen del tejido dañado

  48. Lactato deshidrogenasa (LDH) Presenta 5 isoenzimas con distinta composición en cuanto a sus subunidades y c/u es específica de un tejido. H4 H3M H2M2 HM3 M4 M > Músculo H > Corazón

  49. Actividad enzimática Glucoquinasa Hexoquinasa Km. hexq Km. glucq [glucosa mmol/l Ejemplo de isoenzima: Glucoquinasa y hexoquinasa

  50. REGULACION COVALENTE ENZIMAS ALOSTERICAS REGULACION POR PROTEINAS REGULACION POR PROTEOLISIS ENZIMAS INDUCIBLES REGULACION DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS REGULACION DE LA SINTESIS DE LAS ENZIMAS

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