500 likes | 1.73k Views
PENGANTAR BIOKIMIA & ENZIM & KOENZIM. DISUSUN OLEH DR. WIDODO S.,MKes. PENGANTAR BIOKIMIA. BIOKIMIA MERUPAKAN ILMU YANG BERHUBUNGAN DENGAN BERBAGAI MOLEKUL DIDALAM SEL ATAU ORGANISME YANG HIDUP
E N D
PENGANTAR BIOKIMIA &ENZIM & KOENZIM DISUSUN OLEH DR. WIDODO S.,MKes
PENGANTAR BIOKIMIA BIOKIMIA MERUPAKAN ILMU YANG BERHUBUNGAN DENGAN BERBAGAI MOLEKUL DIDALAM SEL ATAU ORGANISME YANG HIDUP BESERTA DENGAN REAKSI KIMIA-NYA. BIOSCHEMIOS HIDUP / HAYATI KIMIA ( Senyawa Kimia) BIOLOGI KIMIA ORGANIK ILMU KIMIA HAYATI ( BIOKIMIA )
TUJUAN ILMU BIOKIMIA: MENGURAIKAN DAN MENJELASKAN SEMUA PROSES KIMIAWI PADA SEL HIDUP MANFAAT ILMU BIOKIMIA ADALAH UNTUK KESEJAHTERA- AN MANUSIA DAN PERKEMBANGAN ILMU PENGETAHUAN. DAPAT DIKATAKAN HAMPIR SEMUA ILMU KEHIDUPAN BERHUBUNGAN ERAT DENGAN BIOKIMIA.
APA SAJA YANG DIPELAJARI ? SELURUH REAKSI KIMIA YANG TERJADI DIDALAM TUBUH MANUSIA, MULAI DARI MAKANAN MASUK KEDLM. MULUT, TERBENTUKNYA ENERGI, SENYAWA PEMBANGUN,KOMPONEN SEL & JARINGAN, SENYAWA CADANGAN …..DST… SAMPAI PENGOLAHAN DAN EKSKRESI LIMBAH METABOLISME • PERANAN BIOKIMIA KEDOKTERAN : • DIAGNOSTIK . REHABILITASI • PATOFISIOLOGI . PREVENTIF • TERAPI . FARMASI • PROGNOSA . PERAWATAN
E N Z I M PENDAHULUAN : * KATALISATOR * BIOKATALISATOR DEFINISI ENZIM : SUATU SENYAWA ORGANIK BERUPA PROTEIN YANG BERFUNGSI SEBAGAI BIOKATALISATOR.
SIFAT-SIFAT ENZIM ; ENZIM ADALAH PROTEIN ENZIM PUMYA SIFAT SEPERTI PROTEIN : KONDISI LINGKUNGAN, SUHU, Ph. kosentrasiSUBSTRAT, dsb. BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS MeningkatkankecepatanreaksitanpamengubahProduK/ hasilnya, danEnztidakikutbereaksidenganSubstratnya BEKERJA SECARA KHUSUS / SPESIFIK Enzimhanyabekerjamengkatalisasatureaksi / substrattertentu. DIBUTUHKAN DALAM JUMLAH SEDIKIT Reaksienzimatikdalammetabolismehanyamemerlukansedikitsekalienzim.
TATA NAMA & KLASIFIKASI ENZIM : ► Namaenzimdiberiakhiranase ► Berdasarnamasubstrat yang dikatalisaenzim tersebut, misalnya : -. Proteinase -. Lipase ► Menurutsistem IUB, enzimdibagidalam 6 kelas utama, berdasarkanatasjenisreaksinya : 1. KELAS OKSIDO REDUKTASE 4. KELAS LIASE 2. KELAS TRANSFERASE 5. KELAS ISOMERASE 3. KELAS HIDROLASE 6. KELAS LIGASE
► Menurutsistem IUB,namaenzimdapatditulisdengan KODE ENZIM ( KODE NOMOR ENZIM ) : NAMA ENZIM TERDIRI DARI 4 ANGKA : . ANGKA PERTAMA KELAS ENZIM . ANGKA KEDUA SUBKELAS . ANGKA KETIGA SUBSUBKELAS . ANGKA KEEMPAT NAMA SPESIFIK ENZIM CONTOH : E.C. 2.7.1.1 KELAS ALKOHOL FOSFAT HEKSOKINASE ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANSFERASE (HEKSOKINASE ) ATP + D-HEKSOSA ADP + D-HEKSOSA-6 FOSFAT
KELAS 1 :OKSIDO REDUKTASE YANG MENGKATALISA REAKSI OKSIDASI REDUKSI, TERMASUK TERHADAP GUGUS CH- OH, CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH. SRED SOKS e- S1OKS S1RED CONTOH : 1.1.1.1. ALKOHOL : NAD OKSIDOREDUKTASE ( ALKOHOL DEHIDROGENASE ) ALKOHOL ALDEHID / KETON H+ + e- NAD+ NADH + H+
Contoh : * Subkelas 1.4 : Enz yang bekerjapadagugus CH-NH2 E.C. 1.4.1.3. =Glutamat : NAD(P) oksidoreduk-tase ( deaminasi ) Glutamat + H2O Ketoglutarat NAD(P)+ NAD(P)H + H+ e • Dari Subkelas 1.11. = Enz yang bekerjapada H2O2 • E.C. 1.11.1.6. = H2O2oksidoreduktase ( Katalase ) • H2O2 + H2O2 2 H2O2 + O2
KELAS 2 : TRANSFERASE YANG MENGKATALISA PEMINDAHAN GUGUS G ( SELAIN HIDROGEN ) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT, TERMASUK GUGUS ALDEHID, KETON, ASIL ( COOH ), ALKIL (-ROH ), GLIKOLSIL ( -RCHO ), FOSFAT, SULFAT S1-G S1 G S2S2-G CONTOH : DARI SUBKELAS 2.3.- ASIL TRANSFERASE E.C. 2.3.1.6. = KOLIN 0-ASETIL TRANSFERASE (KOLIN ASIL TRANSFERASE) : Asetil-koAAsetil-Kolin koA Kolin-SH KoA-SH CONTOH : 2.7.1.1 , ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANS- FERASE ( HEKSOKINASE ) D- HEKSOSA D- HEKSOSA-6 P ATP ADP
KELAS 3 : HIDROLASE YANG MENGKATALISA PEMECAHAN SENYAWA DENGAN CARA HIDROLISIS. CONTOH : DARI SUBKELAS 3.1. E.C 3.1.1.8. = ASIL KOLIN ASIL HIDROLASE ( Pseudokolin Este rase ) ASIL-KOLIN KOLIN + ASAM DARI SUBKELAS 3.2. -- ikatanGlikosidik E.C. 3.2.1.23 = GALAKTOSIDASE ( GALAKTOHIDROLASE ) : D- GALAKTOSIDA ALKOHOL + D-GALAK- TOSA H2O H2O
KELAS 4 : L I A S E YANG MENGKATALISA PELEPASAN GUGUS DARI SUBSTRAT, DENGAN MEKANISME BUKAN HIDROLISA, DAN MENIMBULKAN IKATAN RANGKAP. X Y -C—C- X-Y + -C=C- CONTOH : DARI SUBKELAS 4.1. IKATAN ALDEHID / KETON E.C. 4.1.2.7. = KETOSA-1P : ALDEHIDE LIASE ( ALDOLASE ) FRUKTOSA-1,6-P2 DIHIDROKSI ASETON-P + GLISERALDEHIDE-3P DARI SUBKELAS 4.2. : E.C. 4.2.1.1. = MALAT HIDRO LIASE ( FUMARASE ) MALAT FUMARAT + H2O
KELAS 5 : ISOMERASE MENGKATALISA INTERKONVERSI OPTIK, GEOME - TRIK ATAU POSISI. CONTOH : DARI SUBKELAS 5.1. : RASEMASE / EPIMERASE E.C. 5.1.1.1. ALANIN RASEMASE ; L-ALANIN D-ALANIN DARI SUBKELAS 5.2. : SISTRANS ISOMERASE E.C. 5.2.1.3. = TRANSRETINEN 11 SISTRANS ISOMERASE TRANS RETINEN 11-SIS-RETINEN
KELAS 6 : LIGASE YANG MENGKATALISA PENGGABUNGAN 2 SENYA - WA DISERTAI DENGAN PEMUTUSAN IKATAN PIRO - FOSFAT DARI ATP ATAU SENYAWA FOSFAT BER - ENERSI TINGGI LAINNYA. TERMASUK PEMBENTUKAN IKATAN C-O, C-S, C-N & C-C CONTOH : DARI SUBKELAS 6.2. : IKATAN TIOESTER E.C. 6.2.1.4. = SUKSINAT : KoA LIGASE (GDP = SUK- SINAT TIOKINASE ) GTP GDP SUKSIBAT SUKSINIL-KoA KoA-SH DARI SUBKELAS 6.3. : IKATAN C-N E.C. 6.3.1.2. = GLUTAMAT : AMONIA LIGASE ( ATP ) (GLUTAMIN SINTETASE ) GLUTAMAT + NH3 + ATP GLUTAMIN + ADP + Pi
LOKASI ENZIM : SEMUA ENZIM ( = PROTEIN ) DISINTESIS DI RIBOSOM. EKSKRESI ENZIM SUDAH DALAM BENTUK AKTIP,SEBAGIAN ADA YG BELUM AKTIP =ZIMOGEN = PRO - ENZIM BENTUK ZIMOGEN CONTOH PADA ENZ PENCERNAAN. LOKASI KERJA ENZIM DI DALAM SEL ORGANEL, KECUALI BEBERAPA ENZIM, SEPERTI ENZIM PENCERNAAN, ENZIM KOAGULASI ( PEMBEKUAN ) DARAH.
BAGIAN AKTIF DARI MOL. ENZIM : ACTIVE SITE MENGIKAT “ S “ MENGOLAH “ S “ CATALYTIC SITE ALLOSTERIC SITE “ S “ = SUBSTRAT MEKANISME KERJA ENZIM : REAKSI : E + S [ ES ] E + P 1. TEORI FISHER : ( KEY & LOCK THEORY ) + + E S ES E P
MEKANISME KERJA ENZIM : TEORI INDUKSI MODEL KOSHLAND ( INDUCE FIT THEORY ) : SEBELUM TERJADI HUBUNGAN E–S , KEDUA MOLEKUL SALING MENDEKAT KARENA ADANYA GUGUS-GUGUS AKTIF ( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb ) TERJADI “KONFORMASI” DARI MOLEKUL E. === BENTUK MOLEKUL JADI SESUAI DAN SERASI DENGAN MOLEKUL S == = TERJADI E – S COMPLEX E P SH S
2. Daniel – Koshland : Induced – fit E S S E [E-S] Enzim SUBSTRAT substrat E S S S S E E E S S
FAKTOR-2 YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK : 1. FAKTOR SUHU : KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK to C pH SUHU OPTIMUM pH OPTIMUM 2. FAKTOR pH : • PENGARUH PERUBAHAN pH : • pH ASAM / SANGAT ASAM atau BASA / SANGAT BASA = DENATURASI ENZIM ==== FUNGSI HILANG. • PERUBAHAN pH ---- PERUBAHAN MUATAN PADA GUGUS- GUGUS DARI ENZIM---- PENGARUHI KONFORMASI E – S -- PENGARUHI PEMBENTUKAN E-S KOMPLEKS == KECEPATAN REAKSI BERUBAH.
3. FAKTOR KADAR SUBSTRAT & ENZIM : • KADAR S << KADAR E = PENAMBAHAN S AKAN MENAIKKAN • KECEPATAN REAKSI ENZIM JENUH DENGAN S = • KECEPATAN REAKSI TIDAK MENINGKAT LAGI. • KADAR E << KADAR S = PENAMBAHAN E AKAN MENING- • KATKAN KECEPATAN REAKSI SETELAH TERJADI KESE- • TIMBANGAN = PENAMBAHAN E TIDAK AKAN MENINGKAT-KAN KECEPATAN REAKSI. k1 k2 REAKSI ENZIMATIK : E + S E + P v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [E] [P] v1 ADALAH KECEPATAN AWAL = SAAT MULAI REAKSI v1 BERBANDING LURUS DENGAN KADAR SUBSTRAT MAUPUN KADAR ENZIM.
PENGARUH MODIFIER : • MODIFIER SENYAWA YANG MAMPU MEMPENGARUHI • AKTIVITAS / KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK. 4.1. MODIFIER POSITIP = AKTIVATOR : ION-ION LOGAM : Mn, Mg, Ca, dll 4.2. MODIFIER NEGATIP = INHIBITOR : 4.2.a. PENGHAMBAT BERSAING = COMPETITIVE INHIBITOR 4.2.b. PENGHAMBAT TAK BERSAING = NON COMPETITIVE INHIBITOR
COMPETITIVE INHIBITOR : • BENTUK / STRUKTUR MIRIP DENGAN SUBSTRAT • KERJANYA : BERSAING DENGAN S DALAM MEMPEREBUTKAN • “ ACTIVE SITE “ DARI ENZIM. CONTOH : 1. SULFANILAMIDE -- MENGHAMBAT PERKEMBANGAN BAKTERI 2. DICOUMAROL -- MIRIP VITAMIN K NON COMPETITIVE INHIBITOR : • IRREVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR : • * MERUSAK ENZIM == ENZIM TAK DAPAT BEKERJA B. REVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR : .) TIDAK MIRIP DENGAN SUBSTRAT .) TIDAK MENEMPATI “ CATALYTIC SITE “ , TETAPI MENEMPATI “ ALLOSTERIC SITE “ .) KERJA ENZIM JADI TERHAMBAT ----- TIDAK MENCAPAI KECEPATAN YANG MAKSIMAL
K O E N Z I M : * BAGIAN NON PROTEIN DARI HOLOENZIM * SEBAGAI SUBSTRAT KEDUA = CO SUBSTRAT : OH O CH O-C H33C C H33C C O- O O LAKTAT PIRUVAT NAD+ NADH + H+ LAKTAT DEHIDROGENASE
KLASIFIKASI KOENZIM : 1. UNTUK PEMINDAHAN GUGUS H : . NAD+ , NADP+ . FMN , FAD . ASAM LIPOAT . KOENZIM Q 2. UNTUK PEMNIDAHAN GUGUS-GUGUS SELAIN H : *. KoA *. PIRIDOKSAL FOSFAT *. KOENZIM FOLAT *. BIOTIN *. TIAMIN PIROFOSFAT *. ASAM LIPOAT *. KOENZIM KOBAMIDA (B12 ) SEBAGIAN BESAR KOENZIM MERUPAKAN DERIVAT VITAMIN B COMPLEX ENZIM-ENZIM KELAS 1, 2, 5 DAN 6 MEMERLUKAN KOENZIM ENZIM-ENZIM KELAS 3 DAN 4 TIDAK MEMERLUKAN KOENZIM
I S O Z I M : == ENZIM YANG BERBEDA SIFAT FISIK, KIMIA dan IMMUNOKIMIA- NYA, TETAPI MEMPUNYAI FUNGSI KATALITIK YANG SAMA. • LEBIH DARI SATU SUBUNIT / ISOMER • DAPAT DIPISAHKAN DENGAN ELEKTROFORESA • CONTOH : -. LAKTAT DEHIDROGENASE = LDH PUNYA 4 SUB UNIT / PROTOMER, DENGAN 2 TIPE H & M • I1 : H HHH I4 : H M MM • I2 : H HHM I5 : M MMM I3 : H H M M -. MALAT DEHIDROGENASE
ENZIM dalam DARAH : • FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM FUNGSIONAL PLASMA ) : • -. LIPOPROTEIN LIPASE • -. PSEUDOCHOLIN ESTERASE • -. ENZIM-ENZIM PEMBEKUAN DARAH • NON FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM NON FUNGSIONAL PLASMA ) : • PENTING UNTUK DIAGNOSA dan PROGNOSA PENYAKIT . • -. CONTOH : =. PLASMA LIPASE • =. PLASMA AMILASE • =. FOSFATASE • =. TRANSAMINASE : G O T & G P T • =. LAKTAT DEHISROGENASE = LDH
TERIMA KASIH & selamat belajar WD