UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA Sede Regional Estelí UNI-NORTE QUIMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA Sede Regional Estelí UNI-NORTE QUIMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS

2. INTRODUCCION • Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. • Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida.

3. Formar estructuras de soporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo. • Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, los aminoácidos. • Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables.

4. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ? • Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. • Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura. • Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.

5. Composición • Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen además S. • El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma. • Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).

6. PROTEINAS Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto. • Funciones: • Estructura • Regulación del metabolismo • Detoxificación • Inmunidad • Energía

7. Se clasifican en: • Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina • Aminoácidos no esenciales • Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina. • Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.

8. Introducción De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados no esenciales. Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales. A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.

9. Fuentes de proteínas • Carnes,hígado, pescados, leche y sus derivados, los huevos, las legumbres (las proteínas de origen animal poseen mayor predisposición que las vegetales) “ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”

10. El nombre proteína deriva del griego “PROTEIOS” • Compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo. • Alimentos ricos en proteínas son la carne, las aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso.

11. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO • Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. • El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo α-amino de otro aa.

12. Proteínas • Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.) El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, • perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).

13. 3.- AMINOÁCIDOS • Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

14. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

15. Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos. 1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos:si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos:si el n º de aminoácidos es 4. 2.Polipéptidos o cadenas polipeptídicas:si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

16. 4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS • Primaria • Secundaria • Terciaria • Cuaternaria

17. Niveles de organización de las proteínas. PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función. Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).

18. Estructura Primaria

19. Niveles de organización de las proteínas. • SECUNDARIA: configuración espacial de la Proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)

20. Estructura Secundaria

22. Niveles de organización de las proteínas. TERCIARIA: configuración tridimensional, determinada por plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipéptidos.

23. La estructura terciaria • Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. • Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. • También puede ser una estructura fibrosa y alargada. • La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.

24. Estructura Terciaria

25. Niveles de organización de las proteínas. CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.

26. Estructura Cuaternaria

27. 5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS • Presente en las proteínas de origen animal. • La leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

28. 6.- NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS • Depende de la edad • Depende del estado de salud • Depende del valor biológico de las proteínas • Se recomienda unos 40 a 60 gr. De proteínas/día

29. 7.- PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL • Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes • Valor biológico de origen animal es mayor que la de origen vegetal • Un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermadades cardiovasculares

30. 8.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. • Catalíticas • Estructurales • Contráctiles • De defensa natural • Digestivas • De transporte

31. Sanguíneas o plasmáticas • Hormonales • Respiratorias • Represoras • De la visión

32. Tipos Ejemplos Localización o función Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos. Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo. Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre. Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas. Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa. Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos. Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares

33. 9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS • DE LAS PROTEÍNAS • Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides) • Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por el disolvente) • Suspensoides: Hidrófobos (separarse las partículas del disolvente)

34. Denaturación ó Desnaturalización: • Denaturación reversible • Denaturación irreversible • Caracteristicas de las proteínas desnaturalizadas: -Solubilidad disminuida -Disminución de la simetría molecular -disminución de su cristalidad

35. 10.- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS • 1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS • Las Albúminas • Las Globulinas • Las Escleroproteínas • Las Protaminas • Las Histonas

36. 2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS • Las Lipoproteínas • Las Glucoproteínas • Las Nucleoproteínas • Las Metaloproteínas • Las Fosfoproteínas • Las Cromoproteínas • 3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total • -Fibrosas • -Globulares

37. TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS • SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DE DIFERENTE LONGITUD • PUEDEN TENER DESDE 100-1800 RESTOS DE AMINOÁCIDOS

38. Desnaturalización-Hidrólisis • Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo). • Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua). Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad enzimática

39. Desnaturalización.Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente

40. Desnaturalización La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

41. CLASIFICACIÓN • HOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos • HETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético

42. HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES * Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) * Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). * Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

43. HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES * Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina * Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

44. HOLOPROTEÍNAS FIBROSAS * Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos * Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

45. HETEPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre