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I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALL’INTERNO DI UN FIBROBLASTA

I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALL’INTERNO DI UN FIBROBLASTA. nb. Il potenziale di riduzione standard di un coenzima flavinico, a diferenza di quello dei coenzimi piridinici , dipende dalla proteina a cui è associato.

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I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALL’INTERNO DI UN FIBROBLASTA

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Presentation Transcript

  1. I MITOCONDRI, COLORATI IN VERDE, FORMANO UNA RETE ALL’INTERNO DI UN FIBROBLASTA

  2. nb. Il potenziale di riduzione standard di un coenzima flavinico, a diferenza di quello dei coenzimi piridinici, dipende dalla proteina a cui è associato.

  3. Oltre ai trasportatori di elettroni solubili in acqua • NADH, FMNH2 ed FADH2 • nella catena respiratoria mitocondriale • operano altri gruppi di trasportatori di elettroni: • - un benzochinone, • due tipi diversi di proteine contenenti ferro • - i citocromi e • le proteine ferro-zolfo e • ioni rame.

  4. Unità isoprenica

  5. Vinile Catena isoprenoide nb. 1. I doppi legami coniugati (ombreggiati) della porfirina sono responsabili dell’assorbimento della luce visibile da parte di queste strutture; 2. Il potenziale di riduzione standard dell’atomo di Fe dipende fortemente dalle sue i nterazioni con le catene laterali dei residui della proteina. (Eme modificato)

  6. I tre tipi di citocromi sono distinguinbili in base agli spettri di assorbimento della luce. Per distinguere citocromi molto simili, appartenenti allo stesso tipo, viene spesso inserito nel loro nome la lunghezza d’onda a cui presentano il max di assorbimento.

  7. Legame dei citocromi di tipo c Il gruppo eme è legato covalentemente alla proteina da legami tioeteri formati dalla reazione tra gruppi sulfidrilici di residui di cisteina e gruppi vinilici presenti sulla protoperfirina.

  8. Centri ferro-zolfo Ione Fe legato a 4 residui di Cisteina 2Fe-2S 4Fe-4S Molte delle proteine Fe-S assorbono la luce visibile nella regione tra 400 e 460 nm. Il loro assorbimento si riduce del 50% quando sono nello stato ridotto.

  9. Il potenziale di riduzione standard del Ferro di questi centri dipende - dal tipo di centro e - dalle specifiche interazioni che il centro ha con la proteina in cui è inserita. A parte alcune eccezioni, le proteine Fe-S hanno potenziali di riduzione standard piuttosto bassi, per cui sono dei buoni donatori di elettroni.

  10. FAD + 2H+ + 2e- FADH2 - 0.06

  11. COMPONENTI PROTEICI DELLA CATENA RESPIRATORIA MITOCONDRIALE COMPLESSO I o NADH:UQ ossidoreduttasi o NADH deidrogenasi è il complesso proteico più grande della C.R. • L’enzima dei mammiferi contiene: • 42 - 43 differenti subunità in una stechiometria non nota • 1 FMN • 7 - 8 differenti centri Fe-S (sia del tipo 2Fe-2S, che 4Fe-4S) • lipidi legati covalentemente • minimo 3 molecole di chinolo legate • presenta: • una struttura ad L con 2 domini maggiori separati da un sottile collare

  12. in est Struttura della NADH-Q ossidoreduttasi determinata mediante microscopia elettronica ad una risoluzione di 22Å,

  13. Chinone legato

  14. CII o SUCCINATO:UQ OSSIDOREDUTTASI o SUCCINATO DH • E’ UN ENZIMA DEL CICLO CITRICO, • ANCORATO SULLA FACCIA INTERNA DELLA MEMBRANA • MITOCONDRILE INTERNA, • CHE RIFORNISCE DI e- LA CATENA RESPIRATORIA; • TRASFERISCE e- DAL SUCCINATO AL POOL DI UBICHINONE • CONTIENE • 1 FAD • DIVERSI CENTRI FeS

  15. CIII o UQH2:CITOCROMO c OSSIDOREDUTTASI o COMPLESSO b-c1 • Il complesso dei mammiferi • contiene 11 subunità di cui: • solo 3, che peraltro hanno omologhi nei batteri • e possiedono i centri redox coinvolti nel processo di conservazione di energia, • rappresentano le subunità indispensabili all’attività del CIII: • - cit.b (codificato dal mtDNA, è caratterizzato da • 8 eliche transmembrana e 2 emi posti a sandwich tra le eliche B e D) • - 1 Fe-S proteina (ISP) ancorata alla membrana • contenente un centro Fe2S2 di tipo Rieske • - 1 cit.c1 ancorato alla membrana le altre 8 sono subunità più piccole di cui non si conosce il ruolo e sono dette subunità sovranumerarie.

  16. Questo enzima è un omodimero con 11 distinte catene polipeptidiche. I gruppi prostetici maggiori, 3 gruppi eme ed un centro 2Fe-2S, mediano il trasferimento di e- tra i chinoni nella membrana ed il cit.c nello spazio intermembrana.

  17. CIV o CITOCROMO c OSSIDASI o COX • L’ENZIMA BOVINOCONTIENE 13 SUBUNITA’ • LE 3 SUBUNITA’ MAGGIORI SONOCODIFICATE DAL mtDNA • E FORMANO LA PARTE FUNZIONALE “CORE” DEL COMPLESSO: • LA I SUBUNITA’ CONTIENE IL cit.a (eme a basso spin) ED IL CENTRO a3/CuB • CHE RAPPRESENTA IL SITO ATTIVO DEL COMPLESSO • LA II SUBUNITA’ CONTIENE UN CENTRO RAME CuA • DINUCLEARE A VALENZA MISTA, CHE E’ IL I SITO PREPOSTO • A RICEVERE GLI e- DAL cit.c2+ • LA III SUBUNITA’ CONTIENE FOSFOLIPIDI LEGATI. • IL SUO RUOLO NON E’ STATO ANCORA INDIVIDUATO. LE ALTRE 10 SUBUNITA’, SONO CODIFICATE DAL nDNA, SONO PIU’ PICCOLE E SEMBRA SIANO DI SOSTEGNO ALLE 3 MAGGIORI.

  18. Contiene fosfolipidi legati

  19. Gruppo carbonilico dello scheletro peptidico. Gruppi prostetici principali della cit.c ossidasi: CuA/CuA, l’eme a e l’eme a3-CuB. L’eme a3-CuB. è il sito di riduzione dell’ossigeno ad acqua.

  20. Ponte perossido La riduzione dell’ossigeno legato all’eme a3 a perossido è reso possibile dalla vicinanza di CuB.

  21. Ipotesi chemiosmotica

  22. vedere la didascalia!

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