Inovace profesní přípravy budoucích učitelů chemie CZ.1.07/2.2.00/15.0324

1. Inovace profesní přípravy budoucích učitelů chemieCZ.1.07/2.2.00/15.0324 I n v e s t i c e d o r o z v o j e v z d ě l á v á n í Tento projekt je spolufinancován Evropským sociálním fondem a státním rozpočtem České republiky.

2. Přírodní látky I n v e s t i c e d o r o z v o j e v z d ě l á v á n í Mgr. Taťána Štosová Ph.D. Tento projekt je spolufinancován Evropským sociálním fondem a státním rozpočtem České republiky.

3. Přírodní látky • patří sem organické sloučeniny, které jsou produkty • chemických reakcí probíhajících v buňkách organismů • zahrnují jednoduché organické sloučeniny i velmi složité • makromolekulární látky

4. Přírodní látky zpravidla se dělí do skupin podle svého chemického složení a struktury, popř. funkcí, které plní v živém organismu Lipidy Energetické živiny Sacharidy Proteiny Vitamíny Biokatalyzátory Enzymy Hormony Nukleovékyseliny Alkaloidy

5. ENZYMY biokatalyzátory, které se z hlediska chemického složení řadí mezi bílkoviny někdy jde o bílkovinu jednoduchou, většinou ale katalytická činnost vyžaduje ještě další, nebílkovinnou složku – koenzym (kofaktor) složení koenzymů je rozmanité (např. vitamíny, nukleotidy..) vazba koenzymu na bílkovinnou část enzymu (apoenzym) je různého charakteru (pevné vazby kovalentní i slabé nevazebné interakce) http://filebox.vt.edu/users/chagedor/biol_4684/

6. jsou nepostradatelné při metabolických procesech, při nichž vznikají nebo naopak rozkládají lipidy, sacharidy a bílkoviny působí specificky, tj. uskutečňují pouze určitý typ reakce v buňkách jsou buď volné v cytoplazmě, nebo vázané na buněčné struktury (membrány) ke svému účinku vyžadují určitou optimální teplotu (obvykle 37°C) a většinou neutrální prostředí ENZYMY - VÝZNAM

7. ENZYMY - NÁZVOSLOVÍ název se tvoří z kmene názvu sloučeniny, která se účinkem enzymu mění, a připojením koncovky -asa například enzym působící štěpení sacharosy se nazývá sacharasa kromě těchto názvů se u nejdůležitějších enzymů používají též triviální názvy

8. snižují aktivační energii, kterou molekuly reagujících látek musí získat pro uskutečnění reakce nejprve vytvoří s přeměňovanou látkou – substrátem tzv. enzym-substrátový komplex substrát se váže na aktivní místoenzymu, ve kterém bývají často aminokyseliny s reaktivními skupinami (–OH, –NH2, –COOH) v rámci katalyzovaného děje se ze substrátu stává produkt, který se po ukončení reakce z komplexu uvolňuje ENZYMY – KATALYTICKÉ VLASTNOSTI

9. KOMPLEX ENZYM - SUBSTRÁT SUBSTRÁT aktivní místo ENZYM SUBSTRÁT PRODUKT ENZYM ENZYM

10. NEKATALYZOVANÁ REAKCE KATALYZOVANÁ REAKCE Tranzitní stav X Tranzitní stav Aktivační energie reakce bez enzymu EX Aktivační energie reakce v přítomnosti enzymu E + S S P S E + P ES EP reakční koordináta S X P E + S ES EX EP E + P Aktivační energie hypotetické reakce bez enzymu – nekatalyzované reakce a v přítomnosti enzymu – katalyzovaná reakce. Porovnejte velikost aktivačních energií. S = substrát P = produkt E = enzym ES = enzym-substrát komplex X = tranzitní stav

11. závisí na reakčních podmínkách koncentrace s rostoucí koncentrací substrátu rychlost reakce vzrůstá dokud se neobsadí všechny molekuly enzymum, další zvýšení koncentrace substrátu již reakci nezrychluje teplota enzymová reakce probíhá nejrychleji za optimální teploty, při zvýšení teploty nad optimální hodnotu rychlost reakce klesá (denaturace enzymu) pod bodem mrazu je aktivita zanedbatelná a je možné uchovat biologické vzorky pro pozdější zpracování pH při optimálním pH je enzym nejúčinnější, při vychýlení pH aktivita enzymu klesá, při výrazné změně pH dochází k denaturaci enzymu ENZYMY - RYCHLOST REAKCÍ

12. aktivita enzymů je ovlivňována i specifickými sloučeninami, které mohou reakce urychlovat (aktivátory) nebo brzdit (inhibitory) k aktivaci může dojít odštěpením peptidů z mateřského bílkovinného řetězce (proenzymu), aktivačně mohou působit i ionty (např. Ca2+, Mg2+, Zn2+) Inhibitory rozdělujeme podle mechanismu účinku na dva typy: kompetitivní a nekompetitivní Kompetitivní inhibitorymají strukturu podobnou přirozenému substrátu, váží se do aktivního místa, ale enzym je neumí zpracovat. Inhibitor a substrát soutěží o volná aktivní místa. Aktivní místo obsazené inhibitorem není dostupné pro substrát a reakce je utlumena. Nekompetitivní inhibitoryse váží na enzym v jiném nežli aktivním místě a zabraňují jeho funkci. AKRIVÁTORY a INHIBITORY

13. AKRIVÁTORY a INHIBITORY orion.chemi.muni.cz/.../14-Kinetika-1.htm

14. allosterická regulace aktivity enzymů je pouze u enzymů, které se skládají z více podjednotek allosterický regulátor se váže na zvláštní regulační místo některé z podjednotek, čímž ovlivní podjednotky ostatní a způsobí změnu afinity aktivního místa k substrátu nebo modifikuje maximální katalytickou aktivitu enzymu allostericky mohou být enzymy jak aktivovány, tak inhibovány AKRIVÁTORY a INHIBITORY

15. podle chemické reakce, kterou katalyzují: 1. Oxidoreduktázy - redoxní reakce – reakce spojené s přenosem elektronů (vodíku) např. laktátdehydrogenasa 2. Transferázy - přenos funkční skupiny z jedné látky na druhou např. alaninaminotransferasa 3. Hydrolázy - štěpení substrátu za vstupu vody trávicí enzymy, např. amylasa 4. Lyázy- nehydrolytické štěpení substrátu např. histidindekarboxylasa 5. Isomerázy - intramolekulární přeměny např. glukosafosfátisomerasa 6. Ligázy (Synthetasy) - slučování dvou substrátů za spotřeby energie ENZYMY - KLASIFIKACE

16. Třída Typ reakce Důležité podtřídy Redukční ekvivalenty www.wikiskripta.eu/index.php/Enzýmy_-_Cvičenie

17. Použitá literatura Řezáčová, M.; et al. Základy biochemie lidského organismu; Nakladatelství Karolinum: Praha, 2008.   Peč, P.; et al. Přehled biochemie pro studenty SŠ, 1st ed.; Nakladatelství Olomouc s.r.o: Olomouc, 2009.   Berg, J. M.; et al. Biochemistry; Company: New York, 2002.  

18. I n v e s t i c e d o r o z v o j e v z d ě l á v á n í Konec Tento projekt je spolufinancován Evropským sociálním fondem a státním rozpočtem České republiky.