Bílkoviny

1. Bílkoviny a jejich metabolismus

2. Charakteristika • Makromolekulární látky biopolymery • Stavební jednotkou jsou - AMK: • Běžně se jich vyskytuje v bílkovinách 20 • Jsou opt. aktivní, amfoterní, někt. esenciální • V bílkovinách se jich vyskytuje více jak 100 • V organismech mají různé funkce: zdroj N, stavební, katalytická, regulační, imunitní, transportní

3. Struktura • Primární – udává počet, druh a pořadí - AMK v řetězci, podmiňuje biochemickou funkci bílkovin • Sekundární – je dána prostorovým uspořádáním polypeptidového řetězce, umožňuje ji volná rotace kolem jednoduchých vazeb, je udržována H- vazbami, 2 typy: • -helix- řetězec je uspořádán do pravotočivé šroubovice, postranní řetězce směřují vně šroubovice • Skládaný list – vzniká spojením rovnoběžných vláken • Terciární – vzniká uspořádáním -helixu nebo skládaného listu v prostoru, jednotlivé části jsou vázány disulfidickými můstky (popř.: H-vazby, iontové vazby, van der Waalsovy síly), 2 tvary: • Globulární – klubkovitý • Fibrilární - vláknitý • Kvartérní – objasňuje výstavbu bílkovin z jednotlivých řetězců, které spolu nejsou spojeny peptidickými vazbami

4. Vlastnosti • Jsou dány strukturou a určují funkci • Pevné látky • Rozpustnost ve vodě závisí na strutuře • Ty rozpustné tvoří koloidní roztoky • Při zvyšování obsahu solí v roztocích bílkovin (vysolování) dochází ke srážení (koagulaci): • Vratná (reversibilní) – přidáním vody se sraženina rozptýlí a původní roztok, např.: po účinku NaCl • Nevratná (irreversibilní) – sraženinu nelze rozpustit, např.: po přidání těžkých kovů • Denaturace – vzniká účinkem některých fyzikálních či chemických vlivů, je to irreversibilní změna terciární struktury, bílkovina ztrácí svoji biologickou aktivitu

5. Jednoduché bílkoviny • Fibrilární (Skleroproteiny) • Vláknitá struktura • Nerozpustné ve vodě • Stavební materiál • Kolagen – tvoří třetinu všech bílkovin v živočišných organismech – kůže, klouby, šlachy, chrupavky • Keratin – vlasy, nehty, kůže, peří • Globulární (Sféroproteiny) • Kulovitá struktura • Rozpustné ve vodě a v roztocích solí • Rozmanité funkce • Albuminy – rozpustné ve vodě, zadržují vodu v krevním řečišti • Globuliny – málo rozpustné ve vodě, jsou to protilátky, např.: gamaglobulin • Histony – v buněčných jádrech se váží na nukleové kyseliny • Fibrinogen – rozpustný, při krvácení se mění na nerozpustný fibrin

6. Složené bílkoviny • Fosfoproteiny – obsahují vázanou kyselinu fosforečnou, např.: Kasein • Hemoproteiny – obsahují hem, např.: hemoglobin • Glykoproteiny – obsahují sacharid, dávají vazkost sliznatým hmotám • Lipoproteiny – obsahují lipid, součást membrán

7. Katabolismusbílkovin • Bílkoviny se hydrolyticky štěpí na -AMK • AMK se dále využívají : • Odbourají se – oxidativní desaminace: -AMK iminokyselina + H2O2 ketokyselina + NH3 Ketokyselina vstupuje do krebsova cyklu a dýchacího řetězce, kde se rozloží až na CO2 a H2O za uvolnění energie v podobě ATP H2O2 se pomocí enzymu katalázy rozloží na H2O a O2 NH3 se u savců odbourává ornitinovým cyklem. Vzniká močovina. Ptáci převádějí amoniak na kyselinu močovou. Vodní ho jednoduše vyloučí do svého okolí. • Převede se na jinou -AMK Jde o přenos NH2 skupiny – jedna -AMK se začne štěpit, jiná se sysntetizuje vzniká jiná - AMK a ketokyselina …… esenciální AMK si organismus nedovede syntetizovat ani z jiných AMK – pro člověka je jich 8 – valin, leucin, izoleucin, lyzin, methionin, threonin, fenylalanin, tryptofan

8. Anabolismus bílkovin=Translace • Vznik bílkovin podle pořadí tripletů na i-RNA • Materiál: - AMK • Reakce: polykondenzace • Energii poskytuje ATP • Uplatňuje se komplementarita mezi kodonem a antikodonem – komplementarita bází – A-U a C-G • Postatou je vznik peptidické vazby mezi přibližujícími se molekulami -AMK